Sviluppo di un coagulante vegetale e di una coltura microbica deamarizzante per la formulazione di formaggi con certificazione halal

Negli ultimi anni si è verificato un cambiamento significativo nelle preferenze dei consumatori verso alimenti più sani e diversificati, con particolare attenzione ai prodotti derivati da fonti vegetali. Questa tendenza è guidata da una maggiore consapevolezza del legame che esiste tra dieta e benessere, nonché da un crescente desiderio di alimenti sostenibili ed etici. I consumatori stanno diventando sempre più attenti alla salute, con una maggiore consapevolezza dell’impatto delle loro scelte alimentari sul loro benessere. L’enfasi sulle diete a base vegetale, ricche di frutta e verdura, è supportata da numerosi studi che le collegano alla riduzione dei rischi di malattie croniche, al miglioramento della salute cardiovascolare e all’aumento della longevità. Il consumatore moderno ricerca sempre più varietà e novità nelle proprie scelte alimentari, andando oltre i prodotti tradizionali. I prodotti a base vegetale offrono una vasta gamma di sapori, texture ed esperienze culinarie attraenti per le persone che desiderano sperimentare attraverso i propri sensi. La disponibilità di alternative innovative a base vegetale ai tradizionali prodotti animali ha comportato cambiamenti significativi anche nel settore lattiero-caseario. Nel dettaglio il mercato lattiero-caseario sollecita la ricerca di sostituti del caglio animale, a causa della crescita delle diete vegetariane e della richiesta di alimenti Kosher e Halal. Il ruolo degli enzimi coagulanti è cruciale nella produzione del formaggio; tra questi, il caglio animale è il più antico enzima coagulante del latte e tuttora il biocatalizzatore più utilizzato nelle procedure di caseificazione. Le proprietà coagulanti del caglio animale sono dovute alla chimosina, una proteasi aspartica estratta dall'abomaso dei ruminanti con elevata specificità nell’idrolisi del legame Phe105-Met106 della k-caseina. Tuttavia, la mutata percezione del consumatore, unita alla diminuzione dell’offerta di caglio animale, sono responsabili dell’elevata domanda di enzimi coagulanti alternativi. Negli ultimi vent’anni sono state studiate diverse nuove fonti vegetali di enzimi per la coagulazione del latte. Nello specifico gli enzimi vegetali vengono generalmente estratti mediante macerazione acquosa di diversi tessuti vegetali, come fiori, semi, radici o foglie, seguita da diverse procedure di omogeneizzazione. Un enzima innovativo per la coagulazione del latte è rappresentato dall'Actinidina (EC 3.4.22.14), una proteasi cisteinica estratta dal kiwi (Actinidia deliciosa), che rappresenta un'interessante alternativa alla chimosina per la coagulazione del latte. Studi precedenti hanno dimostrato che l’Actinidina possiede attività coagulante nelle condizioni tipiche utilizzate nei processi di caseificazione. Tuttavia, le proteasi vegetali sono caratterizzate da un'elevata attività proteolitica che genera sapori amari nel prodotto finito. Per ridurre il sapore amaro causato dalla forte attività proteolitica, ceppi di batteri lattici ad elevata attività aminopeptidasica risultano molto promettenti. Nello specifico, alcune aminopeptidasi sono in grado di idrolizzare i peptidi amari formati durante la maturazione del formaggio. In particolare, l'aminopeptidasi N (PeP N) e l'aminopeptidasi X (Pep X) sono le peptidasi più importanti in grado di idrolizzare i peptidi amari riducendo il gusto amaro del formaggio.

Grantor dc:publisher

Università degli studi di Catania

Year dc:date

2024

Author dc:creator

• NICOSIA, FABRIZIO DOMENICO

Contributors dc:contributor

• RANDAZZO, CINZIA LUCIA

• Milk-clotting enzyme
• cheesemaking
• vegetable coagulant
• actinidin
• lactic acid bacteria
• aminopeptidase activity
• Enzimi coagulanti
• caseificazione
• coagulante vegetale
• Actinidina
• batteri lattici
• attività aminopeptidasica

Statement dc:rights

• info:eu-repo/semantics/openAccess
• license:PUBBLICO - Pubblico con Copyright
• license uri:iris.PUB02

Language dc:language

ita

Handle dc:identifier

https://hdl.handle.net/20.500.11769/641455

OAI identifier oai:identifier

oai:www.iris.unict.it:20.500.11769/641455