Spektroskopische Strukturanalytik synthetischer Polypeptide

In der vorliegenden Arbeit wurden zwei spektroskopische Methoden (Raman- und Circulardichroismus-Spektroskopie) und die Kernspinresonanz zur Untersuchung der Sekundärstruktur von synthetischen Polypeptiden eingesetzt. Dabei wurden die Struktur-Funktions-Beziehungen der dritten extrazellulären Schleife des Gonadotropin-freisetzenden Rezeptors (GnRH-R) untersucht. Die spektroskopischen Ergebnisse belegten, dass die zuvor getroffene Aussage über eine vorhandene helikale Struktur revidiert werden musste. Die Strukturanalysen mit Hilfe der CD-, Raman- und 2D NMR-Experimente an zwei Serien von Polypeptiden lieferten Aussagen über die Sekundärstruktur. Insbesondere die Raman-Untersuchungen in Verbindung mit einer statistischen Datenanalyse lieferten detaillierte Information über subtile Konformationsänderungen, die einerseits durch die Addition und andererseits durch die Substitution einzelner Aminosäuren in den synthetischen Polypeptiden ausgelöst wurden. Anhand der ausgewählten Raman-Linien konnte nachgewiesen werden, dass sowohl die Änderungen der Polypeptidkettenlänge als auch die Änderung der Polypeptidsequenzen mit den beobachteten Intensitäten der Raman-Linien korreliert sind.

Level thesis:degree_level

thesis.doctoral

Grantor dc:publisher

Universität Würzburg

Year

2002

Author dc:creator

• Petry, Renate

Contributors dc:contributor

• Kiefer, W.

• Synthetische Polypeptide
• Sekundärstruktur
• Proteindesign
• Raman-Spektroskopie
• Prolin
• G-Protein-gekoppelter Rezeptor
• synthetic polypeptides
• secondary structure
• protein design
• Raman spectroscopy
• proline
• G protein-coupled receptor

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