Die Funktionelle Rolle der Palmitilierung des 5-HT 1A Rezeptor

In dieser Studie wurde demonstriert, dass der 5-HT (1A) Rezeptor durch tioester-type Bindung palmitoyliert ist. Die Palmitoylierung wird nicht durch die Stimulation mit den Agonisten moduliert. Durch die Proteinsynthese Blockierung wurde gezeigt dass die Palmitilierung abhängig von der Proteinsynthese ist . Die pulse-chase Experimente demonstrieren dass die Rezeptormodifikation Stabil ist. Die zwei konservierten Cysteine 417 und 420 im C-terminal des Rezeptor wurden als potentiale Palmitoylierungsstellen identifiziert. Dies wurde durch die ortspezifische Mutagenese nachgewiesen. Die Funktionale Analyse von acylierungsdeffizienten Mutanten hat eine kritische Rolle der C-terminal Palmitoylierung für die Rezeptor- G-protein-kopplung und die Receptor-spezifischen Signale wie cAMP Synthese Inhibierung und die Erk1/2 Stimulation gezeigt.

Author dc:creator

• Papoucheva, Ekaterina

Contributors dc:contributor

• Ponimaskin, Evgeni Prof. Dr.
• Richter, Diethelm Prof. Dr.
• Jahn, Reinhard Prof. Dr.
• Schürmann, Friedrich-Wilhelm Prof. Dr.

• 570 Biowissenschaften, Biologie
• Biologie
• G-proteine-gekoppelte Rezeptor
• Palmitoylierung
• Serotonin
• G-protein-coupled receptor
• palmitoylation
• 42.15
• WH
• WF

Licence

• https://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html

Language dc:language

eng

Identifier

https://dx.doi.org/10.53846/goediss-64
urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-102-2
webdoc-102
487798775

OAI identifier oai:identifier

oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-ABCA-5