Biochemische Zusammensetzung der in vivo gebildeten Pellikel in verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle

Ziel dieser Studie war die biochemische Charakterisierung der in vivo gebildeten Pellikel in acht verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle. Die Pellikelgewinnung erfolgte mittels intraoral fixierter Rinderschmelzplättchen, die von fünf gesunden Probanden über Zeiten von 3, 30 und 120 min getragen wurden. Die Pellikelproteine wurden nach der intraoralen Exposition schichtweise von den Schmelzplättchen abgewonnen. Zuerst wurde die aüßere locker formierte Schicht der Pellikel mit SDS und Schwämmchen in Lösung gebracht, anschließend wurde die elektronendichte basale Pellikelschicht mit Hilfe von EDTA desorbiert. Mittels dieser kombinierten Methode zur schichtweisen Abgewinnung der Pellikel von der Zahnoberfläche wurden Proteinproben gewonnen, elektrophoretisch aufgetrennt und silbergefärbt. Die anschließende Analyse der Elektrophoresegele erfolgte am PC mit einer eigens dafür entwickelten Software. <br>Bei der Analyse der Gele präsentierte sich ein immer wieder kehrendes Muster von bis zu elf Proteinbanden mit Molekulargewichten zwischen fünf und 73 kDa. Dabei konnten am häufigsten zwei Proteine mit einem Molekulargewicht von 50 kDa bzw. 53 kDa gefunden werden. Es konnten keine Unterschiede im elektrophoretischen Bandenmuster hinsichtlich Verteilung oder Häufigkeit der Proteinbanden in Abhängigkeit von der intraoralen Lokalisation gefunden werden. Die quantitative Analyse zeigte jedoch, dass die Gesamtproteinmenge in den palatinalen und lingualen Regionen um den Faktor 0.7 bzw. 0,6 kleiner war als in den vestibulären Regionen. Interindividuelle Unterschiede bezüglich Bandenmuster oder Proteinmenge ergaben sich nicht. Beim Vergleich der in zwei Schichten abgewonnenen Pellikelproteine zeigten sich Unterschiede in der biochemischen Zusammensetzung der mit SDS und Schwämmchen bzw. EDTA gewonnenen Proben. Bei der mittels EDTA desorbierten Pellikelschicht wurde ein wesentlich größerer Anteil an niedermolekularen Proteinen mit Molekulargewichten unter 15 kDa identifiziert. <br>Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass in der durchgeführten Studie keine lokalisationsabhängigen Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung einer in vivo gebildeten Pellikel gefunden werden konnten. Lediglich die Art der Pellikelgewinnung hatte einen Einfluss auf deren Zusammensetzung.

Author dc:creator

• Stigler, Roland

Contributors dc:contributor

• Hannig, Matthias

• Pellikel
• Proteine
• Elektrophorese
• Pellicle
• proteins
• electrophoresis

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