{"id":{"repo_id":"freiburg-diss","oai_identifier":"oai:freidok.uni-freiburg.de:1108"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/freiburg-diss/oai:freidok.uni-freiburg.de:1108","repository":{"repo_id":"freiburg-diss","name":"University of Freiburg","base_url":"https://freidok.uni-freiburg.de/oai/oai2.php"},"display":{"title":"Biochemische Zusammensetzung der in vivo gebildeten Pellikel in verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle","abstract":"Ziel dieser Studie war die biochemische Charakterisierung der in vivo gebildeten Pellikel in acht verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle. Die Pellikelgewinnung erfolgte mittels intraoral fixierter Rinderschmelzplättchen, die von fünf gesunden Probanden über Zeiten von 3, 30 und 120 min getragen wurden. Die Pellikelproteine wurden nach der intraoralen Exposition schichtweise von den Schmelzplättchen abgewonnen. Zuerst wurde die aüßere locker formierte Schicht der Pellikel mit SDS und Schwämmchen in Lösung gebracht, anschließend wurde die elektronendichte basale Pellikelschicht mit Hilfe von EDTA desorbiert. Mittels dieser kombinierten Methode zur schichtweisen Abgewinnung der Pellikel von der Zahnoberfläche wurden Proteinproben gewonnen, elektrophoretisch aufgetrennt und silbergefärbt. Die anschließende Analyse der Elektrophoresegele erfolgte am PC mit einer eigens dafür entwickelten Software.
Bei der Analyse der Gele präsentierte sich ein immer wieder kehrendes Muster von bis zu elf Proteinbanden mit Molekulargewichten zwischen fünf und 73 kDa. Dabei konnten am häufigsten zwei Proteine mit einem Molekulargewicht von 50 kDa bzw. 53 kDa gefunden werden. Es konnten keine Unterschiede im elektrophoretischen Bandenmuster hinsichtlich Verteilung oder Häufigkeit der Proteinbanden in Abhängigkeit von der intraoralen Lokalisation gefunden werden. Die quantitative Analyse zeigte jedoch, dass die Gesamtproteinmenge in den palatinalen und lingualen Regionen um den Faktor 0.7 bzw. 0,6 kleiner war als in den vestibulären Regionen. Interindividuelle Unterschiede bezüglich Bandenmuster oder Proteinmenge ergaben sich nicht. Beim Vergleich der in zwei Schichten abgewonnenen Pellikelproteine zeigten sich Unterschiede in der biochemischen Zusammensetzung der mit SDS und Schwämmchen bzw. EDTA gewonnenen Proben. Bei der mittels EDTA desorbierten Pellikelschicht wurde ein wesentlich größerer Anteil an niedermolekularen Proteinen mit Molekulargewichten unter 15 kDa identifiziert.
Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass in der durchgeführten Studie keine lokalisationsabhängigen Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung einer in vivo gebildeten Pellikel gefunden werden konnten. Lediglich die Art der Pellikelgewinnung hatte einen Einfluss auf deren Zusammensetzung.","abstract_html":"Ziel dieser Studie war die biochemische Charakterisierung der in vivo gebildeten Pellikel in acht verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle. Die Pellikelgewinnung erfolgte mittels intraoral fixierter Rinderschmelzplättchen, die von fünf gesunden Probanden über Zeiten von 3, 30 und 120 min getragen wurden. Die Pellikelproteine wurden nach der intraoralen Exposition schichtweise von den Schmelzplättchen abgewonnen. Zuerst wurde die aüßere locker formierte Schicht der Pellikel mit SDS und Schwämmchen in Lösung gebracht, anschließend wurde die elektronendichte basale Pellikelschicht mit Hilfe von EDTA desorbiert. Mittels dieser kombinierten Methode zur schichtweisen Abgewinnung der Pellikel von der Zahnoberfläche wurden Proteinproben gewonnen, elektrophoretisch aufgetrennt und silbergefärbt. Die anschließende Analyse der Elektrophoresegele erfolgte am PC mit einer eigens dafür entwickelten Software. <br>Bei der Analyse der Gele präsentierte sich ein immer wieder kehrendes Muster von bis zu elf Proteinbanden mit Molekulargewichten zwischen fünf und 73 kDa. Dabei konnten am häufigsten zwei Proteine mit einem Molekulargewicht von 50 kDa bzw. 53 kDa gefunden werden. Es konnten keine Unterschiede im elektrophoretischen Bandenmuster hinsichtlich Verteilung oder Häufigkeit der Proteinbanden in Abhängigkeit von der intraoralen Lokalisation gefunden werden. Die quantitative Analyse zeigte jedoch, dass die Gesamtproteinmenge in den palatinalen und lingualen Regionen um den Faktor 0.7 bzw. 0,6 kleiner war als in den vestibulären Regionen. Interindividuelle Unterschiede bezüglich Bandenmuster oder Proteinmenge ergaben sich nicht. Beim Vergleich der in zwei Schichten abgewonnenen Pellikelproteine zeigten sich Unterschiede in der biochemischen Zusammensetzung der mit SDS und Schwämmchen bzw. EDTA gewonnenen Proben. Bei der mittels EDTA desorbierten Pellikelschicht wurde ein wesentlich größerer Anteil an niedermolekularen Proteinen mit Molekulargewichten unter 15 kDa identifiziert. <br>Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass in der durchgeführten Studie keine lokalisationsabhängigen Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung einer in vivo gebildeten Pellikel gefunden werden konnten. Lediglich die Art der Pellikelgewinnung hatte einen Einfluss auf deren Zusammensetzung.","abstract_has_math":false,"creators":["Stigler, Roland"],"institution":null,"degree_name":null,"degree_level":null,"degree_discipline":null,"degree_department":null,"school":null,"contributors":["Hannig, Matthias"],"advisors":[],"committee_chairs":[],"committee_members":[],"year":null,"date_issued":"","date_published":null,"updated_at":"2026-07-24T02:22:03Z","subjects":["Pellikel","Proteine","Elektrophorese","Pellicle","proteins","electrophoresis"],"languages":[],"rights":[],"rights_urls":[],"identifier_entries":[]},"links":{"outbound_url":"https://freidok.uni-freiburg.de/data/1108","outbound_label":"Repository record","outbound_source":"source_url"},"metadata_groups":[{"id":"people","label":"People","entries":[{"key":"dc:contributor","label":"Contributor","values":["Hannig, Matthias"]},{"key":"dc:creator","label":"Author","values":["Stigler, Roland"]}]},{"id":"academic_context","label":"Academic Context","entries":[{"key":"dc:type","label":"Dc Type","values":["DoctoralThesis"]}]},{"id":"subjects_keywords","label":"Subjects and Keywords","entries":[{"key":"dc:subject","label":"Dc Subject","values":["Pellikel","Proteine","Elektrophorese","Pellicle","proteins","electrophoresis"]}]},{"id":"additional","label":"Additional Metadata","entries":[{"key":"dc:description.abstract","label":"Abstract","values":["Ziel dieser Studie war die biochemische Charakterisierung der in vivo gebildeten Pellikel in acht verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle. Die Pellikelgewinnung erfolgte mittels intraoral fixierter Rinderschmelzplättchen, die von fünf gesunden Probanden über Zeiten von 3, 30 und 120 min getragen wurden. Die Pellikelproteine wurden nach der intraoralen Exposition schichtweise von den Schmelzplättchen abgewonnen. Zuerst wurde die aüßere locker formierte Schicht der Pellikel mit SDS und Schwämmchen in Lösung gebracht, anschließend wurde die elektronendichte basale Pellikelschicht mit Hilfe von EDTA desorbiert. Mittels dieser kombinierten Methode zur schichtweisen Abgewinnung der Pellikel von der Zahnoberfläche wurden Proteinproben gewonnen, elektrophoretisch aufgetrennt und silbergefärbt. Die anschließende Analyse der Elektrophoresegele erfolgte am PC mit einer eigens dafür entwickelten Software.
Bei der Analyse der Gele präsentierte sich ein immer wieder kehrendes Muster von bis zu elf Proteinbanden mit Molekulargewichten zwischen fünf und 73 kDa. Dabei konnten am häufigsten zwei Proteine mit einem Molekulargewicht von 50 kDa bzw. 53 kDa gefunden werden. Es konnten keine Unterschiede im elektrophoretischen Bandenmuster hinsichtlich Verteilung oder Häufigkeit der Proteinbanden in Abhängigkeit von der intraoralen Lokalisation gefunden werden. Die quantitative Analyse zeigte jedoch, dass die Gesamtproteinmenge in den palatinalen und lingualen Regionen um den Faktor 0.7 bzw. 0,6 kleiner war als in den vestibulären Regionen. Interindividuelle Unterschiede bezüglich Bandenmuster oder Proteinmenge ergaben sich nicht. Beim Vergleich der in zwei Schichten abgewonnenen Pellikelproteine zeigten sich Unterschiede in der biochemischen Zusammensetzung der mit SDS und Schwämmchen bzw. EDTA gewonnenen Proben. Bei der mittels EDTA desorbierten Pellikelschicht wurde ein wesentlich größerer Anteil an niedermolekularen Proteinen mit Molekulargewichten unter 15 kDa identifiziert.
Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass in der durchgeführten Studie keine lokalisationsabhängigen Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung einer in vivo gebildeten Pellikel gefunden werden konnten. Lediglich die Art der Pellikelgewinnung hatte einen Einfluss auf deren Zusammensetzung.","The acquired pellicle is mainly formed by selective adsorption of salivary proteins onto the enamel surface. It is well known that secretions from different salivary glands differ in their protein composition, thus the pellicle composition should also vary among the dental arch. This aspect has been investigated by amino acid analysis, electrophoretical and immunological methods, however the results are contradictory. Ultrastructural investigations have shown that the pellicle thickness is dependent on the specimen’s intraoral location.
The aim of this study was to determine the protein composition of the acquired enamel pellicle formed in situ in different regions of the dentition."]},{"key":"dc:format.medium","label":"Dc Format Medium","values":["application/pdf"]},{"key":"dc:title","label":"Title","values":["Biochemische Zusammensetzung der in vivo gebildeten Pellikel in verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle","Composition of the salivary pellicle formed in eight different locations of the dentition"]}]}],"canonical_facts":{"dc:contributor":["Hannig, Matthias"],"dc:creator":["Stigler, Roland"],"dc:description.abstract":["Ziel dieser Studie war die biochemische Charakterisierung der in vivo gebildeten Pellikel in acht verschiedenen Lokalisationen der Mundhöhle. Die Pellikelgewinnung erfolgte mittels intraoral fixierter Rinderschmelzplättchen, die von fünf gesunden Probanden über Zeiten von 3, 30 und 120 min getragen wurden. Die Pellikelproteine wurden nach der intraoralen Exposition schichtweise von den Schmelzplättchen abgewonnen. Zuerst wurde die aüßere locker formierte Schicht der Pellikel mit SDS und Schwämmchen in Lösung gebracht, anschließend wurde die elektronendichte basale Pellikelschicht mit Hilfe von EDTA desorbiert. Mittels dieser kombinierten Methode zur schichtweisen Abgewinnung der Pellikel von der Zahnoberfläche wurden Proteinproben gewonnen, elektrophoretisch aufgetrennt und silbergefärbt. Die anschließende Analyse der Elektrophoresegele erfolgte am PC mit einer eigens dafür entwickelten Software.
Bei der Analyse der Gele präsentierte sich ein immer wieder kehrendes Muster von bis zu elf Proteinbanden mit Molekulargewichten zwischen fünf und 73 kDa. Dabei konnten am häufigsten zwei Proteine mit einem Molekulargewicht von 50 kDa bzw. 53 kDa gefunden werden. Es konnten keine Unterschiede im elektrophoretischen Bandenmuster hinsichtlich Verteilung oder Häufigkeit der Proteinbanden in Abhängigkeit von der intraoralen Lokalisation gefunden werden. Die quantitative Analyse zeigte jedoch, dass die Gesamtproteinmenge in den palatinalen und lingualen Regionen um den Faktor 0.7 bzw. 0,6 kleiner war als in den vestibulären Regionen. Interindividuelle Unterschiede bezüglich Bandenmuster oder Proteinmenge ergaben sich nicht. Beim Vergleich der in zwei Schichten abgewonnenen Pellikelproteine zeigten sich Unterschiede in der biochemischen Zusammensetzung der mit SDS und Schwämmchen bzw. EDTA gewonnenen Proben. Bei der mittels EDTA desorbierten Pellikelschicht wurde ein wesentlich größerer Anteil an niedermolekularen Proteinen mit Molekulargewichten unter 15 kDa identifiziert.
Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass in der durchgeführten Studie keine lokalisationsabhängigen Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung einer in vivo gebildeten Pellikel gefunden werden konnten. Lediglich die Art der Pellikelgewinnung hatte einen Einfluss auf deren Zusammensetzung.","The acquired pellicle is mainly formed by selective adsorption of salivary proteins onto the enamel surface. It is well known that secretions from different salivary glands differ in their protein composition, thus the pellicle composition should also vary among the dental arch. This aspect has been investigated by amino acid analysis, electrophoretical and immunological methods, however the results are contradictory. Ultrastructural investigations have shown that the pellicle thickness is dependent on the specimen’s intraoral location.
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