Bakterielle 2,4-Dioxygenasen: Untersuchungen zur Aufklärung des Katalysemechanismus der cofaktorfreien 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin 2,4-Dioxygenase

Die cofaktorfreie 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) katalysiert die 2,4-oxygenolytische Spaltung ihres N-heterozyklischen Substrates zu Anthranilat und CO. Mittels Sequenz-Alignments und Struktur-Vorhersagen wurde Hod der Superfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen zugeordnet. Kinetische Untersuchungen und Produkthemmstudien belegen für Hod einen geordneten ternären Komplex-Mechanismus und stützen die Annahme, dass in Hod Aminosäure-Reste einer konservierten Triade katalytische Funktionen übernehmen. In einer basenkatalysierten Modellreaktion konnte die O2-abhängige Bildung resonanzstabilisierter Substratradikale nachgewiesen werden. Für einen zentralen Enzym-Substrat-Komplex wird ein Elektronentransfer vom Substratanion auf O2 postuliert, der in der Bildung eines Radikalpaares resultiert. Die Fähigkeit zur cofaktor-unabhängigen O2-Aktivierung scheint vorwiegend in den chemisch-phyhsikalischen Eigenschaften der meist aromatischen oder ungesättigten organischen Substrate begründet.

Level thesis:degree_level

thesis.doctoral

Grantor dc:publisher

Universität Oldenburg

Year

2008

Author dc:creator

• Frerichs-Deeken, Ursula

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