{"id":{"repo_id":"oldenburg","oai_identifier":"oai:oops.uni-oldenburg.de:730"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/oldenburg/oai:oops.uni-oldenburg.de:730","repository":{"repo_id":"oldenburg","name":"Carl von Ossietzky Universität Oldenburg","base_url":"http://oops.uni-oldenburg.de/cgi/oai2"},"display":{"title":"Bakterielle 2,4-Dioxygenasen: Untersuchungen zur Aufklärung des Katalysemechanismus der cofaktorfreien 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin 2,4-Dioxygenase","abstract":"Die cofaktorfreie 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) katalysiert die 2,4-oxygenolytische Spaltung ihres N-heterozyklischen Substrates zu Anthranilat und CO. Mittels Sequenz-Alignments und Struktur-Vorhersagen wurde Hod der Superfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen zugeordnet. Kinetische Untersuchungen und Produkthemmstudien belegen für Hod einen geordneten ternären Komplex-Mechanismus und stützen die Annahme, dass in Hod Aminosäure-Reste einer konservierten Triade katalytische Funktionen übernehmen. In einer basenkatalysierten Modellreaktion konnte die O2-abhängige Bildung resonanzstabilisierter Substratradikale nachgewiesen werden. Für einen zentralen Enzym-Substrat-Komplex wird ein Elektronentransfer vom Substratanion auf O2 postuliert, der in der Bildung eines Radikalpaares resultiert. Die Fähigkeit zur cofaktor-unabhängigen O2-Aktivierung scheint vorwiegend in den chemisch-phyhsikalischen Eigenschaften der meist aromatischen oder ungesättigten organischen Substrate begründet.","abstract_html":"Die cofaktorfreie 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) katalysiert die 2,4-oxygenolytische Spaltung ihres N-heterozyklischen Substrates zu Anthranilat und CO. 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It is suggested that in the ternary complex of the enzyme, direct single-electron transfer from the substrate-anion to dioxygen may occur, resulting in a radical pair. Cofactor-less dioxygen activation seems to depend on the physical and chemical properties of the substrates rather than on enzyme structure."]},{"key":"dc:format.medium","label":"Dc Format Medium","values":["application/pdf"]},{"key":"dc:title","label":"Title","values":["Bakterielle 2,4-Dioxygenasen: Untersuchungen zur Aufklärung des Katalysemechanismus der cofaktorfreien 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin 2,4-Dioxygenase"]}]}],"canonical_facts":{"dc:creator":["Frerichs-Deeken, Ursula"],"dc:description.abstract":["Die cofaktorfreie 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) katalysiert die 2,4-oxygenolytische Spaltung ihres N-heterozyklischen Substrates zu Anthranilat und CO. Mittels Sequenz-Alignments und Struktur-Vorhersagen wurde Hod der Superfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen zugeordnet. 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