Co-expression de la pro-protéine convertase SPC3 et du précurseur neuroendocrinien proSAAS

Les pro-protéines convertases de type subtilisine (SPCs) sont une famille d'enzymes de type sérine protéinases. Les convertases sont impliquées dans la maturation de diverses hormones et protéines sécrétées via leur clivage en C-terminal d'une paire de résidus d'acides aminés basiques de type (RXXR). Jusqu'à tout récemment, un seul inhibiteur naturel des convertases était connu, le neuropeptide 7B2. Ce neuropeptide démontre une activité hautement inhibitrice en son domaine C-terminal. Cette activité inhibitrice agit sur la convertase SPC2. Par contre, ce neuropeptide est également considéré comme bi-fonctionnel puisque son domaine N-terminal est important pour l'activation du potentiel enzymatique de SPC2. Un nouveau précurseur peptidique ressemblant aux granines, une famille de peptides impliqués dans le triage d'hormones et d'enzymes vers les voies de sécrétions, a récemment été identifié, caractérisé et nommé proSAAS. Ce peptide possède une activité spécifique inhibitrice sur SPC3 in vitro . Pour exercer une telle activité inhibitrice in vivo , il est important de démontrer que SPC3 et proSAAS sont co-localisés. Pour y arriver, nous avons étudié l'expression de proSAAS et SPC3 dans le système nerveux central de rat et divers tissus périphériques de type endocrinien et non-endocrinien. Cette expression a été étudiée par la méthode d'hybridation in situ . Nos résultats démontrent que tout comme 7B2, proSAAS est distribué de façon pan neuronal. En périphérie, proSAAS est un excellent marqueur des cellules endocriniennes. Nos études de double marquage ont permis de montrer que l'expression de SPC3 est pratiquement toujours accompagnée de celle de proSAAS. Par contre, l'expression de proSAAS est aussi retrouvée dans des cellules endocrines et des neurones n'exprimant pas SPC3 proposant la possibilité pour proSAAS d'avoir plusieurs fonctions autre que la modulation de l'expression de SPC3.

Name thesis:degree_name

M. Sc.

Level thesis:degree_level

Maîtrise

Discipline thesis:degree_discipline

Pharmacologie

Grantor dc:publisher

Université de Sherbrooke

Year dc:date.issued

2001

Author dc:creator

• Lanoue, Edith

Advisor dc:contributor.advisor

• Day, Robert

Language dc:language.iso

fr

Handle dc:identifier.uri

https://hdl.handle.net/11143/3278

OAI identifier oai:identifier

oai:usherbrooke.scholaris.ca:11143/3278