Proteomic Investigation of chickpea seeds: the case study of the Italian genotype Pascià [Analisi proteomica dei semi di cece (Cicer arietinum L.): il caso del genotipo italiano Pascià]

Il cece (Cicer arietinum L.) rappresenta una preziosa fonte di proteine con rilevanti potenzialità nutrizionali, tecnologiche e salutistiche. Nonostante tale importanza, le sue componenti proteiche risultano ancora scarsamente investigate. Nella presente tesi di dottorato sono state applicate strategie integrate basate sulla spettrometria di massa (MS), comprendenti approcci proteomici shotgun, digestione in-gel mediante SDS-PAGE e metodologie top-down, al fine di caratterizzare in modo approfondito la frazione proteica del seme di cece. A tal proposito, è stato utilizzato come caso di studio il genotipo italiano “Pascià”.Complessivamente, mediante l’approccio shotgun sono state rilevate e identificate oltre 1000 proteine. Questo risultato ha consentito di ampliare le attuali conoscenze sul proteoma del seme di cece con più di 700 nuove proteine precedentemente non identificate. Sono state inoltre investigate le differenze qualitative e quantitative nella composizione proteica tra due campioni di cece appartenenti al genotipo Pascià, coltivati in due differenti condizioni idriche (in asciutta e in irrigazione). Tale confronto ha evidenziato come la condizione di coltivazione in asciutta determini principalmente la sovraespressione di proteine con potenziali proprietà allergeniche, nonché di un gruppo di enzimi coinvolti, con ruoli differenti, nei meccanismi di difesa della pianta. Infine, un approccio integrato di spettrometria di massa, combinando strategie bottom-up e top-down, è stato applicato per rivelare i processi di maturazione proteolitica post-traduzionale delle legumine e delle viciline del cece durante la maturazione del seme. Tale approccio ha suggerito che: (i) i clivaggi proteolitici sia delle legumine sia delle viciline avvengono in corrispondenza di motivi di sequenza conservati; (ii) il clivaggio proteolitico che genera le catene α e β a partire dalle legumine è catalizzato da un’endopeptidasi asparaginilica, mentre la maturazione delle viciline è mediata dalle legumain, una famiglia di endopeptidasi cisteiniche. Inoltre, i dati ottenuti suggeriscono che, analogamente alle proglicinine della soia, il ponte disolfuro intercatena che collega le catene α e β possa coinvolgere la cisteina localizzata nella regione N-terminale del polipeptide β, mentre la cisteina del dominio cupin C-terminale sia probabilmente presente in forma libera.

Grantor dc:publisher

Università degli studi di Catania

Year dc:date

2026

Author dc:creator

• LANZONI, ALDO

Contributors dc:contributor

• CUNSOLO, VINCENZO

• Proteomic
• Mass Spectrometry
• Chickpea
• Label-Free
• Top-Down MS Approach
• Proteomica
• Spettrometria di Massa
• Cece
• Approcci Top-Down

Statement dc:rights

• info:eu-repo/semantics/openAccess
• license:PUBBLICO - Pubblico con Copyright
• license uri:iris.PUB02

Language dc:language

eng

Handle dc:identifier

https://hdl.handle.net/20.500.11769/724793

OAI identifier oai:identifier

oai:www.iris.unict.it:20.500.11769/724793