Nachweis und Charakterisierung Retinsäure-bindender Proteine in der Fischretina

In der Vertebratenretina erfüllt Retinsäure (RA) eine Vielzahl von Funktionen. Über die Bindung an eine bestimmte Gruppe von Transkriptionsfaktoren, die Retinoidrezeptoren, reguliert RA die Morphogenese der Retina, die Differenzierung retinaler Zellen und die Expression retinaler Proteine. Daneben ruft RA, deren Synthese in der adulten Retina lichtkorreliert erfolgt, in Horizontalzellen der Retina über die Zellmembran vermittelte, lichtabhängige physiologische und morphologische Effekte hervor, die auf eine neuromodulatorische Funktion von RA hindeuten. In dieser Arbeit wurden RA-bindende Proteine in der Fischretina mittels Bindungsstudien charakterisiert. Mit einem RA-Rezeptor (RAR)-Antikörper wurden mittels verschiedener immunchemischer Methoden membranassoziierte RAR-immunoreaktive Proteine nachgewiesen und deren Verteilung in der Retina charakterisiert. Schließlich wurde ein RA-bindendes und RAR-immunoreaktives und daher am RA-Signalweg putativ beteiligtes Protein identifiziert.

Level thesis:degree_level

thesis.doctoral

Grantor dc:publisher

Universität Oldenburg

Year

2005

Author dc:creator

• Schütte, Frank

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