Gene der Chinaldin-Degradation in Arthrobacter ilicis Rü61a: Charakterisierung und funktionelle Expression der Chinaldin-4-Oxidase Strukturgene

Chinaldin kann von Arthrobacter ilicis Rü61a als Kohlenstoff- und Energiequelle genutzt werden. Die Gene für die Chinaldin-4-Oxidase (Qox), eine Molybdopterin-Cytosin-Dinukleotid enthaltende molybdänhaltige Hydroxylase, sowie für die 1H-4-Oxochinaldin-3-Monooxygenase, die 1H-3-Hydroxy-4-Oxochinaldin-2,4-Dioxygenase und die N-Acetylanthranilat Amidase wurden im Genom von A. ilicis identifiziert. Die qox-Gene wurden erfolgreich in Pseudomonas putida KT2440 pKP1 heterolog expremiert. Der Austausch eines in den molybdänhaltigen Hydroxylasen strikt konservierten Gluamatratrestes gegen einen Glutaminrest führte zum nahezu vollständigen Verlust von Qox-Aktivität, was die Hypothese unterstützt, dass dieser Aminosäurerest katalytisch essentiell ist. Zusätzlich wurden auf einem weiteren DNA-Fragment ORFs identifiziert, welche eventuell kodieren für: ein Molybdäncofaktor-inserierenden Chaperon, eine Glutamyl-tRNA-Synthetase, eine Esterase, zwei Oxidoreduktasen der Familie der short chain Dehydrogenasen/Reduktasen, eine ATPase aus der Superfamilie der AAA+ ATPasen, ein Enzym aus der Familie der Fumarylacetoacetat-Hydrolasen, eine Mandelat-Racemase, einen TetR-ähnlichen Transkriptionsrepressor und zwei Transmembranproteine.

Level thesis:degree_level

thesis.doctoral

Grantor dc:publisher

Universität Oldenburg

Year

2004

Author dc:creator

• Parschat, Katja

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