Regulation of Cell Polarity in the Budding Yeast <i>Saccharomyces cerevisiae</i>

Die Polarisierung der Saccharomyces cerevisiae-Zellen erfolgt zu verschiedenen Zeitpunkten während der Zellteilung. Zu Beginn der Zellteilung werden spezifische Orte für die Sprossung ausgewählt. Die Wahl der Sprossungsorte folgt definierten räumlichen Mustern und unterliegt der Kontrolle von Zelltyp und Nährstoffbedingungen. Diploide Hefezellen folgen bei der Sprosswahl einem bipolaren Muster, bei dem die Zellteilung mit gleicher Wahrscheinlichkeit entweder am Geburtsenden, dem proximalen Zellpol, oder am direkt gegenüber liegendem Ort, dem distalen Zellpol beginnt. Bei Stickstoffmangel wechseln diploide Zellen zu einem unipolar-distalen Sprossungsmuster. In dieser Arbeit wurden die Funktionen von zwei Zellpolproteinen, Bud8p und Bud9p, im Detail analysiert. Genetische und zellbiologische Analysen zeigten, dass Bud8p am distalen Zellpol lokalisiert ist und für die Sprossung am distalen Pol benötigt wird. Bud9p protein ist an beiden Zellpolen lokalisiert, wird aber nur für die proximale Sprossung gebraucht. Biochemische Analysen zeigten, dass Bud8p und Bud9p miteinander physikalisch interagieren. Bud8p fungiert deshalb vermutlich als Markerprotein für die distale Sprosswahl und wird dabei durch die Anwesenheit von Bud9p negativ beeinflusst. Dagegen Bud9p dient als Markerprotein für die Wahl der Sprossung am proximalen Zellpol. In weiteren Untersuchungen wurde die Funktion von Regulatoren des Aktinzytoskeletts (Typ I Myosine) bei der Sprosswahl analysiert. Genetische Analysen zeigten, dass Typ I Myosine Myo3p und Myo5p für die Erkennung der zellpole benötigt wird. Zusätzlich bindet Bud8p an Myo3p, was darauf hindeutet, dass Typ I Myosine durch Interaktion mit Markerproteinen die Sprosswahl durch ortspezifische Aktinpolymerisierung steuern könnte. Mittels Hefe-Two-Hybrid-System wurden neue Interaktionspartner von Bud8p isoliert und über biochemische Analysen weiter charakterisiert. Dabei wurden einige Proteine identifiziert, die an der Translation oder am zellulären Transport beteiligt sind, z. B. das ribosomale Protein Rpl12Ap, das Polysomen-assozierte und mRNA-bindende Protein Scp160p, sowie das am Vesikeltransport beteiligte Protein Trs120p. Diese Daten lassen vermuten, dass Bud8p Protein die Sprosswahl durch Beeinflussung des zellulären Transports und der Translation regulieren könnte.

Author dc:creator

• Taheri Talesh, Naimeh

Contributors dc:contributor

• Mösch, Hans-Ulrich PD Dr.
• Braus, Gerhard Prof. Dr.

• 570 Biowissenschaften, Biologie
• Biologie
• Zellpolarität
• bipolare Sprossung
• Sprosswahl
• Pseudohyphen
• Zellpolprotein
• Bud8p und Bud9p
• distale und proximale Sprossung
• Cell Polarity
• Bipolar Budding
• Bud Site Selection
• Pseudohyphae
• Spatial Landmark
• Bud8p and Bud9p
• Distal and Proximal Budding Pattern
• 42.13 Molekularbiologie
• WF 000: Molekularbiologie, Gentechnologie

Licence

• https://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyrdiss.htm

Language dc:language

eng

Identifier

https://dx.doi.org/10.53846/goediss-595
urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-556-3
webdoc-556
361288425

OAI identifier oai:identifier

oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-AB94-E