Proteinase A und Schaumstabilität

Proteinasen verschiedener Proteinasefamilien zeigen eine negative Korrelation von Proteinaseaktivität und Abnahme der Schaumstabilität in Bier. Ein eindeutig negativer Einfluß auf die Schaumstabilität wurde sowohl für Proteinasen der Carboxylproteinasefamilie (Proteinase A und Pepsin), als auch der Serinproteinasefamilie (Carboxypeptidase Y) nachgewiesen. Die schaumnegativen Konzentrationen der Hefeproteinasen Proteinase A (PrA) und Carboxypeptidase Y (CPY) waren so gering, daß ein Nachweis mit herkömmlichen Methoden zur Konzentrationsbestimmung nicht möglich war. Von den Proteinhauptkomponenten im Bier unterliegt das schaumpositive Lipidtransferprotein 1 (LTP1) im Gegensatz zum Protein Z einem Abbau durch PrA. Damit wurde LTP1 eindeutig als spezifisches Substrat für PrA identifiziert. Verschiedene LTP1-Formen besitzen gegenüber PrA unterschiedliche Sensitivitäten. Während PrA ein in E. coli exprimiertes rekombinantes LTP1 abbaute, wurde der Abbau eines rekombinanten Histag-LTP1-Fusionsproteins und des nativen Gersten-LTP1 vermutlich konformationsbedingt behindert. Die proteinasesensitive LTP1-Form in Bier entsteht vermutlich durch Modifikationen während des Mälz- und Brauprozesses. Als Grundlage für die Entwicklung eines sensitiven Nachweises für PrA-Konzentrationen in Bier wurden potentielle PrA-Spaltsequenzen im LTP1-Molekül identifiziert. Massenspektrometrische Untersuchungen potentieller LTP1-Abbauprodukte ergaben, daß PrA in LTP1 sowohl Peptidbindungen C-terminal hydrophober (Ala, Ile, Leu) als auch polarer Aminosäuren (Gln, Tyr, Asp, Cys) hydrolysiert.

Author dc:creator

• Leisegang, Rena

Advisor dc:contributor.advisor

• Stahl, Ulf

Licence dc:rights.uri

• http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/

Language dc:language.iso

de, German

Identifier URI

urn:nbn:de:kobv:83-opus-7128
http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-811

OAI identifier oai:identifier

oai:depositonce.tu-berlin.de:11303/1108