Nuevos mecanismos reguladores de la activación y funciones efectoras de la oncopoteína Vav1 en linfocitos
type: CreativeWork
description: [ES]La familia de proteínas Vav es un grupo de moléculas de transducción de señales con potencial oncogénico que juegan un papel importante en el desarrollo y la señalización celular (Bustelo, 2000; Bustelo, 2001; Turner and Billadeau, 2002). Las proteínas Vav promueven el intercambio de nucleótidos de guanosina en proteínas de unión a GTP de la familia Rho/Rac, una acción que facilita la transición de estas GTPasas de su estado inactivo (unido a GDP) a su estado activo (unido a GTP) (Crespo et al., 1997; Han et al., 1997; Bustelo, 2000; Bustelo, 2001). Esta familia tiene tres miembros en mamíferos: Vav1, Vav2 y Vav3. La propiedad funcional más distintiva de los miembros de la familia Vav es el hecho de que sus actividades enzimáticas son estimuladas por fosforilación en tirosinas (Crespo et al., 1997; Schuebel et al., 1998; Movilla and Bustelo, 1999; Lopez-Lago et al.,2000; Zugaza et al., 2002). Se sabe que dicha regulación conlleva una serie de cambios intramoleculares en las proteínas Vav que resultan en la exposición de los sitios de unión a GTPasas que se encuentran en sus dominios catalíticos y , como consecuencia, facilita la efectiva interacción con las GTPasas (Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000; Yu et al., 2010). Las mutaciones que eliminan la regulación dependiente de fosforilación causan la activación oncogénica de las proteínas Vav, un resultado que subraya el importante rol que esta regulación juega en el desencadenamiento de respuestas fisiológicas completas (Bustelo and Barbacid, 1992; Bustelo et al., 1992; Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000). Estudios estructurales han mostrado que la tirosina 174 es el residuo clave de la activación/desactivación de Vav1 durante la señalización celular (Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000). Este mecanismo está muy conservado dentro de los miembros de la familia Vav caracterizados tanto en vertebrados como en invertebrados. En este trabajo de tesis se ha abordado los siguientes …
abstract: [ES]La familia de proteínas Vav es un grupo de moléculas de transducción de señales con potencial oncogénico que juegan un papel importante en el desarrollo y la señalización celular (Bustelo, 2000; Bustelo, 2001; Turner and Billadeau, 2002). Las proteínas Vav promueven el intercambio de nucleótidos de guanosina en proteínas de unión a GTP de la familia Rho/Rac, una acción que facilita la transición de estas GTPasas de su estado inactivo (unido a GDP) a su estado activo (unido a GTP) (Crespo et al., 1997; Han et al., 1997; Bustelo, 2000; Bustelo, 2001). Esta familia tiene tres miembros en mamíferos: Vav1, Vav2 y Vav3. La propiedad funcional más distintiva de los miembros de la familia Vav es el hecho de que sus actividades enzimáticas son estimuladas por fosforilación en tirosinas (Crespo et al., 1997; Schuebel et al., 1998; Movilla and Bustelo, 1999; Lopez-Lago et al.,2000; Zugaza et al., 2002). Se sabe que dicha regulación conlleva una serie de cambios intramoleculares en las proteínas Vav que resultan en la exposición de los sitios de unión a GTPasas que se encuentran en sus dominios catalíticos y , como consecuencia, facilita la efectiva interacción con las GTPasas (Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000; Yu et al., 2010). Las mutaciones que eliminan la regulación dependiente de fosforilación causan la activación oncogénica de las proteínas Vav, un resultado que subraya el importante rol que esta regulación juega en el desencadenamiento de respuestas fisiológicas completas (Bustelo and Barbacid, 1992; Bustelo et al., 1992; Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000). Estudios estructurales han mostrado que la tirosina 174 es el residuo clave de la activación/desactivación de Vav1 durante la señalización celular (Aghazadeh et al., 2000; Lopez-Lago et al., 2000). Este mecanismo está muy conservado dentro de los miembros de la familia Vav caracterizados tanto en vertebrados como en invertebrados. En este trabajo de tesis se ha abordado los siguientes …
author: Barreira González, María
keywords: Tesis y disertaciones académicas, Universidad de Salamanca (España), Proteínas, Biología molecular, Estructura molecular, Inmunología, Academic dissertations, Proteins, Molecular Biology, Structures molecular, Immunology
date published: 2013-06-17
date modified: 2026-07-27T21:01:13Z
provider: Universidad de Salamanca
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Universidad de Salamanca

PropertyValue
property ID: DOI
value: 10.14201/gredos.122896