{"id":{"repo_id":"qucosa-diss","oai_identifier":"oai:qucosa:de:qucosa:24223"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/qucosa-diss/oai:qucosa:de:qucosa:24223","repository":{"repo_id":"qucosa-diss","name":"QUCOSA","base_url":"http://www.qucosa.de/oai/"},"display":{"title":"Untersuchungen zur Proteolyse von para-k-Casein: vom Modell zum Käse","abstract":"Para-k-Casein entsteht durch Hydrolyse des kappa-Caseins nach Zugabe proteolytischer Enzyme zur Milch. Untersuchungen an selbst erstellten Modellen unter Bedingungen, die die Käsereifung simulieren, zeigen, dass die Proteolyse des für die Käsereifung bedeutenden para-k-Caseins stark vom Wassergehalt abhängt. Mit Hilfe geeigneter Methoden (SDS-Elektrophorese, IEF, GPC, RP-HPLC, ESI-MS u.a.) konnte der Abbau des para-k-Caseins durch die industriell relevanten Milchgerinnungsenzyme Chymosin, Fromase und Suparen bei unterschiedlichem Wasserangebot verfolgt werden. Para-k-Casein wird bei einem käseüblichen Wassergehalt von 60 % innerhalb von 15 Wochen über wenig höhermolekulare Spaltprodukte überwiegend zu Peptiden mit Molmassen im Bereich von 400-1400 Da abgebaut. Wie elektrophoretische Untersuchungen zeigen, wird para-k-Casein auch im Sauermilchkäse abgebaut. Allerdings ist die Detektion der in sehr geringer Menge entstandenen Hydrolyseprodukte problematisch.","abstract_html":"Para-k-Casein entsteht durch Hydrolyse des kappa-Caseins nach Zugabe proteolytischer Enzyme zur Milch. Untersuchungen an selbst erstellten Modellen unter Bedingungen, die die Käsereifung simulieren, zeigen, dass die Proteolyse des für die Käsereifung bedeutenden para-k-Caseins stark vom Wassergehalt abhängt. Mit Hilfe geeigneter Methoden (SDS-Elektrophorese, IEF, GPC, RP-HPLC, ESI-MS u.a.) konnte der Abbau des para-k-Caseins durch die industriell relevanten Milchgerinnungsenzyme Chymosin, Fromase und Suparen bei unterschiedlichem Wasserangebot verfolgt werden. Para-k-Casein wird bei einem käseüblichen Wassergehalt von 60 % innerhalb von 15 Wochen über wenig höhermolekulare Spaltprodukte überwiegend zu Peptiden mit Molmassen im Bereich von 400-1400 Da abgebaut. Wie elektrophoretische Untersuchungen zeigen, wird para-k-Casein auch im Sauermilchkäse abgebaut. Allerdings ist die Detektion der in sehr geringer Menge entstandenen Hydrolyseprodukte problematisch.","abstract_has_math":false,"creators":["Böhm, Anke"],"institution":"Technische Universität Dresden","degree_name":null,"degree_level":"thesis.doctoral","degree_discipline":null,"degree_department":null,"school":null,"contributors":["Krause, W.","Henle, T.","Lorenzen, P. 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Model-experiments under cheese ripening conditions demonstrate the hydrolysis of para-k-Casein, which is the hydrophobic part of kappa-casein, by rennet and rennet substitutes fromase and suparen. Different water contents influences the dimension of hydrolysis of para-k-Casein. A water content of 60 % usual found in cheese results in a great number of hydrolysis products from para-k-Casein with molecular weights between 400-1400 Da. The hydrolyses was investigated for a time period of 15 weeks by several analytical methods (i.e RP-HPLC, ESI-MS, electrophoretic methods, and others). Investigations by electrophoresis of the ripening process of acid curd cheese demonstrated that para-k-Casein is also hydrolysed in this type of cheese, but the detection is quite difficult."]},{"key":"dc:title","label":"Title","values":["Untersuchungen zur Proteolyse von para-k-Casein: vom Modell zum Käse"]}]}],"canonical_facts":{"dc:contributor":["Krause, W.","Henle, T.","Lorenzen, P. 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