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È stato possibile determinare i pathways di unfolding, confermando risultati precedenti nel caso di forze e velocità grandi, ed esplorando, grazie alla semplicità del modello, valori di forza e velocità più bassi, rilevanti per il comportamento in vivo della molecola. In questo caso è stato messo in evidenza un possibile fenomeno di fluttuazione tra 2 stati intermedi. Nel caso della proteina fluorescente verde (GFP), dopo aver confermato risultati precedenti per il caso in cui la molecola viene tirata dalle estremità, il lavoro si è concentrato sulla dipendenza dei parametri cinetici (forze e lunghezze di unfolding) dalla direzione, ovvero dalla coppia di aminoacidi ai quali la forza viene applicata. Questo lavoro ha dato risultati qualitativamente in accordo con gli esperimenti e, laddove disponibili, con simulazioni di modelli più dettagliati. Ha inoltre permesso di formulare una proposta per un sensore di forza basato su una poliproteina costituita da diversi moduli di GFP opportunamente connessi tra loro. Infine, il modello è stato esteso al caso del folding in uno spazio confinato, precisamente tra 2 pareti rigide inerti, mostrando che, nonostante la sua semplicità, il modello è in grado di descrivere i fenomeni di innalzamento della temperatura di denaturazione e del folding rate osservati sperimentalmente, e le rispettive leggi a potenza.","abstract_html":"Un semplice modello alla Ising viene utilizzato per studiare le proprietà di equilibrio e la cinetica di biomolecole alle quali vengono applicate delle forze, tipicamente alle estremità, o tra particolari coppie di aminoacidi, o ancora confinandole tra una coppia di pareti rigide. Nel caso della fibronectina, più precisamente del suo decimo domino di tipo III, FnIII10, è stato studiato l'unfolding meccanico secondo i protocolli a forza costante e velocità costante. 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