Molekulargenetische und biochemische Untersuchungen zum Reaktionsmechanismus Cofaktor-freier 2,4-Dioxygenasen

Die bakteriellen 2,4-Dioxygenasen 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolin-2,4-Dioxygenase (Qdo) und 1H-3-Hydroxy-4-oxochinaldin-2,4-Dioxygenase (Hod) sind an den Abbauwegen von 1H-4-Oxochinolin durch Pseudomonas putida 33/1 und Chinaldin durch Arthrobacter ilicis Rü61a beteiligt. Die Enzyme katalysieren eine N-heterozyklische Ringspaltung, bei der die Produkte N-formylanthranilat bzw. N-acetylanthranilat und Kohlenmonoxid entstehen. Aminosäuresequenzvergleiche zwischen der Qdo, der Hod und verschiedenen Proteinen der Superfamilie der Enzyme der Alpha/Beta-Hydrolasen und die Analyse der bekannten Sekundärstruktur der Haloalkan Dehalogenase aus Xanthobacter autotrophicus lassen vermuten, dass die Enzyme Qdo und Hod strukturell mit der Enzymfamilie der Alpha/Beta-Hydrolasen verwandt sind. Ortsspezifische Mutagenese und biochemische Untersuchungen zeigten, das H244 sehr wahrscheinlich eine katalytisch essentielle Base der Qdo ist. Ein hypothetischer Mechanismus der Qdo-katalysierten Dioxygenierung des 1H-3-Hydroxy-4-oxochinolins wurde mit der durch die bakterielle Luciferase katalysierten Dioxygenierung von FMNH 2 verglichen, die ebenfalls ein Histidin als katalytische Base verwendet.

Level thesis:degree_level

thesis.doctoral

Grantor dc:publisher

Universität Oldenburg

Year

2001

Author dc:creator

• Fischer, Frank

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