{"id":{"repo_id":"moncton","oai_identifier":"oai:umoncton.scholaris.ca:20.500.14658/7549"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/moncton/oai:umoncton.scholaris.ca:20.500.14658/7549","repository":{"repo_id":"moncton","name":"University de Moncton","base_url":"https://umoncton.scholaris.ca/server/oai/request"},"display":{"title":"Etude du mécanisme d'action du facteur d'élongation P (EF-P)","abstract":"Glick (J. Theor. Biol, 82, 149) a proposéque FF-P agit en causant un changement conformationnel local de la sous-unité 50S du ribosome prokaryotique qui augmpnterait I'affinité du site A pour la partie aminoacyl de certains am iinoacyl-tARN. Cette hypothèse a été verifiée en étudiant l'effet de EF-P sur la modulation par certains antibiotiques de la reaction de synthèse de f-(S35) méthionylpuromycine dans un syèeme in vitro. L'acide fusidique n'a aucun effet sur la stimulation par EF-P de la synthèse de f-(35S) méthionylpuromycine en présence et en l'absence de EF-P. L'action stimulatrice de l'erythromycine est inhibée par EF-P, suggérant une inhibition non-compétitive. La carbomycine, l'athiomycine, la lincomycine, le chloramphénicol, l'amicétine et la gougérotine inhibent tous la synthèse de f-(35S)-méthionylpuromycine en présence et en l'absence de EF-P. Le ki (concentration d'antibiotique provocant une inhibition de 50%) en présence de EF-P est plus élevé que le ki en l'absence de EF-P dans chaque cas. La carbomycine et l'althiomycine ne démontrent qu'un faible rapport (ki avec EF-P) / (ki sans EF-P). La lincomycine et le chloramphénicole, un rapport une peu et l'amicétine et la gougérotine, un rapport relativement élevé. Les antibiotiques dont le rapport (ki avec EF-P) / (ki sans EF-P) est le plus élevé sont ceux dont le site de fixation est le plus rapproché du site de liaison de la partie aminoacyl-tARN. Ces résultats semblent confirmer l'hypothèse de Glick. Il a été de plus démontré qu'une souche de E. coli 1100 contenant un plasmide PBYO3 dans lequel a été cloné un opéron de quatre gènes semble produire plus de EF-P qu'une souche E. coli 1100 ne contenant pas de plasmide. Puisque l'un des gènes de l'opéron produit une protéine d'une masse moléculaire de 21 000 daltons qui serait légèrement acide (deux des caractéristiques de EF-P) et pour laquelle aucune fonction n'a été proposée et que les autres protéines codées par cet opéron sont reliées à la synthèse protéique, ce résultat suggère que le gène de cette protéine pourrait celui de EF-P.","abstract_html":"Glick (J. Theor. Biol, 82, 149) a proposéque FF-P agit en causant un changement conformationnel local de la sous-unité 50S du ribosome prokaryotique qui augmpnterait I'affinité du site A pour la partie aminoacyl de certains am iinoacyl-tARN. 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