{"id":{"repo_id":"moncton","oai_identifier":"oai:umoncton.scholaris.ca:20.500.14658/6478"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/moncton/oai:umoncton.scholaris.ca:20.500.14658/6478","repository":{"repo_id":"moncton","name":"University de Moncton","base_url":"https://umoncton.scholaris.ca/server/oai/request"},"display":{"title":"La caractérisation de l'isoforme △13 de la 5-lipoxygenase humaine","abstract":""La 5-lipoxygenase (5-LO) est une enzyme importante dans le fonctionnement normale de la réponse inflammatoire et sa dérégulation est associée à plusieurs maladies. La 5-LO catalyse la biosynthèse des leucotriènes (LTs) à partir de l'acide arachidonique (AA), un acide gras polysinsaturé. Le gène codant la 5-LO subit de l'épissage alternatif, un mécanisme de transformation de l'ARN messager afin de produire plusieurs isoformes à partir d'un même brin d'ARNm immature. Chez certaines lignées de cellules B et des neutrophiles (PMN), nous avons identifié un transcrit alternatif où l'exon 13 est absent (△13). Une protéine correspondante au poids prédit du transcrit △13 est observable dans la fraction nucléaire des PMN et chez des cellules de lymphone de Burkin. En utilisant la microscopie confocale et des techniques de quantification par chromatographie liquide à haute performance (HPLC), il était possible de mieux caractériser l'effet de l'isoforme △13 sur la biosynthèse des leucotriènes (LTs). De plus, la translocation et la localisation cellulaire de l'isoforme △13 furent évaluées. Des résultats de fractions cellulaires et phosphorylation démontrent que la △13 s'associe aux membranes du réticulum endoplasmique et qu'elle peut être un substrat pour les mêmes kinases que la 5-LO de type-sauvage. Le W102 est un résidu important impliqué dans l'interaction avec la coactosin-like protein (CLP), une protéine chaperonne stabilisante de la 5-LO. En utilisant un mutant du W102, l'interaction 5-LO - CLP fut investiguée comme mécanisme d'action potentiel de l'isoforme △13."--Résumé.","abstract_html":""La 5-lipoxygenase (5-LO) est une enzyme importante dans le fonctionnement normale de la réponse inflammatoire et sa dérégulation est associée à plusieurs maladies. La 5-LO catalyse la biosynthèse des leucotriènes (LTs) à partir de l'acide arachidonique (AA), un acide gras polysinsaturé. Le gène codant la 5-LO subit de l'épissage alternatif, un mécanisme de transformation de l'ARN messager afin de produire plusieurs isoformes à partir d'un même brin d'ARNm immature. Chez certaines lignées de cellules B et des neutrophiles (PMN), nous avons identifié un transcrit alternatif où l'exon 13 est absent (△13). Une protéine correspondante au poids prédit du transcrit △13 est observable dans la fraction nucléaire des PMN et chez des cellules de lymphone de Burkin. 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