Funktionelle Charakterisierung des Imports des ADP/ATP-Carriers über die TIM22-Translokase der mitochondrialen Innenmembran
type: CreativeWork
description: Ziel dieser Arbeit war es, den Import von Carrierproteinen über die TIM22-Translokase näher zu charakterisieren. Die Arbeit befasst sich mit der funktionellen Charakterisierung von drei neuen Komponenten des TIM22-Komplexes, Tim9, Tim10 und Tim12. Insbesondere wurde der Import des AAC-Vorstufenproteins über den TOM-Komplex zum TIM22-Komplex in die mitochondriale Innenmembran untersucht. Tim9, Tim10 und Tim12 sind Untereinheiten der TIM22-Translokase, die im Intermembranraum lokalisiert sind. Sie liegen in zwei hexameren Komplexen vor, dem TIM9⋅10-Komplex und dem TIM9⋅10⋅12-Komplex. Der TIM9⋅10-Komplex liegt löslich im Intermembranraum vor, während der TIM9⋅10⋅12-Komplex peripher mit dem TIM22- Komplex assoziiert ist. Dieser vermittelt die membranpotentialabhängige Insertion von Präproteinen mit internen Importsignalen in die mitochondriale Innenmembran. Tim9, Tim10 und Tim12 sind strukturell verwandt und in der Lage, mittels konservierter Cysteinreste ein Zinkfinger-Motiv auszubilden. Die Interaktion der AAC-Vorstufe mit dem TIM9⋅10- und dem TIM9⋅10⋅12-Komplex wird vermutlich durch die Wechselwirkung der Zinkfinger mit der Carrier-Signatur vermittelt. Diese ist in allen Mitgliedern der mitochondrialen Carrier-Familie konserviert. Der Import des AAC erfolgt in definierten Stufen: Das Vorstufenprotein wird im Cytosol synthetisiert (Stufe I) und bindet an Rezeptoren des TOM-Komplexes (Stufe II). Der AAC wird zum Importkanal geleitet und teilweise über die Außenmembran transloziert (Stufe IIIa). Die vollständige Translokation wird durch die Interaktion des dritten Moduls des AAC mit dem TOM-Komplex verhindert. Segmente des AAC, die in den Intermembranraum exponiert sind, binden an den hexameren TIM9⋅10-Komplex. Jeder der drei Module kann mit dem TIM9⋅10-Komplex interagieren. Nachfolgend wird das Vorstufenprotein auf den TIM9⋅10⋅12- Komplex auf der Außenseite der Innenmembran übertragen. Der dritte Modul bleibt noch fest an den TOM-Komplex gebunden. Es enthält das Signal…
abstract: Ziel dieser Arbeit war es, den Import von Carrierproteinen über die TIM22-Translokase näher zu charakterisieren. Die Arbeit befasst sich mit der funktionellen Charakterisierung von drei neuen Komponenten des TIM22-Komplexes, Tim9, Tim10 und Tim12. Insbesondere wurde der Import des AAC-Vorstufenproteins über den TOM-Komplex zum TIM22-Komplex in die mitochondriale Innenmembran untersucht. Tim9, Tim10 und Tim12 sind Untereinheiten der TIM22-Translokase, die im Intermembranraum lokalisiert sind. Sie liegen in zwei hexameren Komplexen vor, dem TIM9⋅10-Komplex und dem TIM9⋅10⋅12-Komplex. Der TIM9⋅10-Komplex liegt löslich im Intermembranraum vor, während der TIM9⋅10⋅12-Komplex peripher mit dem TIM22- Komplex assoziiert ist. Dieser vermittelt die membranpotentialabhängige Insertion von Präproteinen mit internen Importsignalen in die mitochondriale Innenmembran. Tim9, Tim10 und Tim12 sind strukturell verwandt und in der Lage, mittels konservierter Cysteinreste ein Zinkfinger-Motiv auszubilden. Die Interaktion der AAC-Vorstufe mit dem TIM9⋅10- und dem TIM9⋅10⋅12-Komplex wird vermutlich durch die Wechselwirkung der Zinkfinger mit der Carrier-Signatur vermittelt. Diese ist in allen Mitgliedern der mitochondrialen Carrier-Familie konserviert. Der Import des AAC erfolgt in definierten Stufen: Das Vorstufenprotein wird im Cytosol synthetisiert (Stufe I) und bindet an Rezeptoren des TOM-Komplexes (Stufe II). Der AAC wird zum Importkanal geleitet und teilweise über die Außenmembran transloziert (Stufe IIIa). Die vollständige Translokation wird durch die Interaktion des dritten Moduls des AAC mit dem TOM-Komplex verhindert. Segmente des AAC, die in den Intermembranraum exponiert sind, binden an den hexameren TIM9⋅10-Komplex. Jeder der drei Module kann mit dem TIM9⋅10-Komplex interagieren. Nachfolgend wird das Vorstufenprotein auf den TIM9⋅10⋅12- Komplex auf der Außenseite der Innenmembran übertragen. Der dritte Modul bleibt noch fest an den TOM-Komplex gebunden. Es enthält das Signal…
author: Endres, Maxi
date published: 2000-12-18
date modified: 2026-07-24T02:51:24Z
provider: Ludwig Maxmilians Universität München
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Ludwig-Maximilians-Universität