Immunmodulatorische Funktion der Surfactant-assoziierten Proteine A und D im Rahmen der lokalen Immunabwehr in der Lunge
type: CreativeWork
description: Die hydrophilen pulmonalen Surfactantproteine A und D (SP-A, SP-D) gehören zur Gruppe der C-Typ Lektine und spielen bei der angeborenen, primären Immunantwort der Lunge eine Rolle. In mehreren Studien wurde gezeigt, dass SP-A und SP-D mit einer Reihe von Mikroorganismen und pulmonalen Entzündungszellen interagieren. In der vorliegenden Arbeit wurde die Funktion von SP-A und SP-D bei der Immunabwehr Mukoviszidose-assoziierter Keime wie Pseudomonas aeruginosa, Xanthomonas maltophilia, Burgholderia cepacia und Staphylococcus aureus untersucht. Hierzu wurden zunächst insgesamt 57 klinische Isolate der Bakterien, darunter 35 P. aeruginosa Stämme, durch Sero- beziehungsweise Pyozintypisierung, Alginatbildung oder Kollagenase-aktivität charakterisiert. Wir untersuchten, inwiefern Agglutination und Proliferation der Bakterien sowie die Phagozytose speziell von P. aeruginosa durch SP-A und SP-D beeinflusst werden können. Die hier gezeigten Ergebnisse demonstrieren, dass SP-A und SP-D an P. aeruginosa binden. Die Interaktion mit den Bakterien ist kalziumabhängig, wird durch einfache Kohlehydrate gehemmt und somit über die Lektin/Kohlehydrat-Bindungsstellen der Surfactantproteine vermittelt. Trotz Bindung an plastikadhärente P. aeruginosa induziert SP-A keine Agglutination der Bakterien. SP-D hingegen agglutiniert P. aeruginosa. Darüber hinaus hemmt SP-D unabhängig von der Agglutination konzentrationsabhängig das Wachstum von P. aeruginosa. SP-D stimuliert die Phagozytose von Bakterien, indem es als Opsonin die Aufnahme der Keime durch eine humane Makrophagen Zelllinie verstärkt. SP-A beeinflusste die Phagozytose der untersuchten Keime dagegen nicht. Zusammenfassend konnte gezeigt werden, dass SP-A und SP-D unterschiedliche immunmodulatorische Funktionen haben. SP-D stimuliert durch verstärkte Phagozytose unabhängig vom LPS Serotyp die Abwehr Mukoviszidose-assoziierter Keime, speziell nicht mukoider P. aeruginosa. Beide Surfactantproteine binden spezifisch P. aeruginosa, aber …
abstract: Die hydrophilen pulmonalen Surfactantproteine A und D (SP-A, SP-D) gehören zur Gruppe der C-Typ Lektine und spielen bei der angeborenen, primären Immunantwort der Lunge eine Rolle. In mehreren Studien wurde gezeigt, dass SP-A und SP-D mit einer Reihe von Mikroorganismen und pulmonalen Entzündungszellen interagieren. In der vorliegenden Arbeit wurde die Funktion von SP-A und SP-D bei der Immunabwehr Mukoviszidose-assoziierter Keime wie Pseudomonas aeruginosa, Xanthomonas maltophilia, Burgholderia cepacia und Staphylococcus aureus untersucht. Hierzu wurden zunächst insgesamt 57 klinische Isolate der Bakterien, darunter 35 P. aeruginosa Stämme, durch Sero- beziehungsweise Pyozintypisierung, Alginatbildung oder Kollagenase-aktivität charakterisiert. Wir untersuchten, inwiefern Agglutination und Proliferation der Bakterien sowie die Phagozytose speziell von P. aeruginosa durch SP-A und SP-D beeinflusst werden können. Die hier gezeigten Ergebnisse demonstrieren, dass SP-A und SP-D an P. aeruginosa binden. Die Interaktion mit den Bakterien ist kalziumabhängig, wird durch einfache Kohlehydrate gehemmt und somit über die Lektin/Kohlehydrat-Bindungsstellen der Surfactantproteine vermittelt. Trotz Bindung an plastikadhärente P. aeruginosa induziert SP-A keine Agglutination der Bakterien. SP-D hingegen agglutiniert P. aeruginosa. Darüber hinaus hemmt SP-D unabhängig von der Agglutination konzentrationsabhängig das Wachstum von P. aeruginosa. SP-D stimuliert die Phagozytose von Bakterien, indem es als Opsonin die Aufnahme der Keime durch eine humane Makrophagen Zelllinie verstärkt. SP-A beeinflusste die Phagozytose der untersuchten Keime dagegen nicht. Zusammenfassend konnte gezeigt werden, dass SP-A und SP-D unterschiedliche immunmodulatorische Funktionen haben. SP-D stimuliert durch verstärkte Phagozytose unabhängig vom LPS Serotyp die Abwehr Mukoviszidose-assoziierter Keime, speziell nicht mukoider P. aeruginosa. Beide Surfactantproteine binden spezifisch P. aeruginosa, aber …
author: Schmidt, Bettina
date published: 2003-11-13
date modified: 2026-07-24T02:51:47Z
provider: Ludwig Maxmilians Universität München
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Ludwig-Maximilians-Universität