Structural studies on Ets1 and USF1 transcription factor complexes with DNA
type: CreativeWork
description: Ets1 und USF1 sind Transkriptionsfaktoren, die in der Regulierung der Transkription unter der Kontrolle von viralen und zellulären Promotoren eine wichtige Rolle spielen. Ets1 besitzt eine 85 Aminosäuren lange konservierte Domäne, die eine DNA Bindedomäne ist und Ets Domäne genannt wird. Diese ist von zwei autoinhibierenden Regionen umgeben. Die Autoinhibition findet statt, wenn Ets1 an DNA gebunden ist. Est1 bindet an zwei Ets1-Bindemotive auf dem Stromelysin-1 Promotor und und bedingt so eine Transaktivierung. Stromelysin-1 (auch genannt Matrix-metalloproteinase-3) gehört zu den Matrix Metalloproteinasen, die wichtige Rollen bei Gewebegenerierung, Wachstum und Wundheilung (Sternlicht et. al., 1999) spielen. Weil die Missregulierung von Stromelysin-1 pathologische Prozesse hervorruft und Ets1 eine Rolle in der Regulation des Stromelysin-1 Promotor spielt, ist es von hohem Interesse, den Mechanismus der Ets1/Ets1/DNA Komplex bildung zu verstehen. Ein Modell des Ets1/Ets1/DNA-Komplexes basierend auf Daten erhalten aus einem Röntgenkleinwinkelstreuexperiments (SAXS) konnte erstellt werden. Weiterhin wurde der Komplex wurde mit Hilfe der Dampfdiffusionsmethode kristallisiert. Ein Röntgenstreudatensatz mit einer Auflösung von 2.58 Å konnte aufgenommen werden. Die dreidimensionale Struktur des Komplexes wurde dann mit der Methode des Molekularen Ersatzes gelöst. Das SAXS Modell ist vergleichbar mit der Kristall Struktur. Von der distalen Verstärker-Region des humanen Immunschwäche Virus 1 (HIV1) des langen terminalen Repeat LTR (-130 to -160) weiss man, dass es wichtig für die Transkriptionsaktivität und für die virale Replikation in T-Zellen ist (Sieweke et. al., 1998). Die DNA Sequenz der Region besitzt Bindungsstellen für den Transkriptionsfaktor USF1 (E-box) und für den Transkriptionsfaktor Ets1. Es gibt mehrere E-boxen auf HIV1 LTR, die USF1 an zwei Initiationselementen in der Nähe des Transkriptionstartelements auf HIV1 LTR binden kann (Du et. al., 1993). Es wurde …
abstract: Ets1 und USF1 sind Transkriptionsfaktoren, die in der Regulierung der Transkription unter der Kontrolle von viralen und zellulären Promotoren eine wichtige Rolle spielen. Ets1 besitzt eine 85 Aminosäuren lange konservierte Domäne, die eine DNA Bindedomäne ist und Ets Domäne genannt wird. Diese ist von zwei autoinhibierenden Regionen umgeben. Die Autoinhibition findet statt, wenn Ets1 an DNA gebunden ist. Est1 bindet an zwei Ets1-Bindemotive auf dem Stromelysin-1 Promotor und und bedingt so eine Transaktivierung. Stromelysin-1 (auch genannt Matrix-metalloproteinase-3) gehört zu den Matrix Metalloproteinasen, die wichtige Rollen bei Gewebegenerierung, Wachstum und Wundheilung (Sternlicht et. al., 1999) spielen. Weil die Missregulierung von Stromelysin-1 pathologische Prozesse hervorruft und Ets1 eine Rolle in der Regulation des Stromelysin-1 Promotor spielt, ist es von hohem Interesse, den Mechanismus der Ets1/Ets1/DNA Komplex bildung zu verstehen. Ein Modell des Ets1/Ets1/DNA-Komplexes basierend auf Daten erhalten aus einem Röntgenkleinwinkelstreuexperiments (SAXS) konnte erstellt werden. Weiterhin wurde der Komplex wurde mit Hilfe der Dampfdiffusionsmethode kristallisiert. Ein Röntgenstreudatensatz mit einer Auflösung von 2.58 Å konnte aufgenommen werden. Die dreidimensionale Struktur des Komplexes wurde dann mit der Methode des Molekularen Ersatzes gelöst. Das SAXS Modell ist vergleichbar mit der Kristall Struktur. Von der distalen Verstärker-Region des humanen Immunschwäche Virus 1 (HIV1) des langen terminalen Repeat LTR (-130 to -160) weiss man, dass es wichtig für die Transkriptionsaktivität und für die virale Replikation in T-Zellen ist (Sieweke et. al., 1998). Die DNA Sequenz der Region besitzt Bindungsstellen für den Transkriptionsfaktor USF1 (E-box) und für den Transkriptionsfaktor Ets1. Es gibt mehrere E-boxen auf HIV1 LTR, die USF1 an zwei Initiationselementen in der Nähe des Transkriptionstartelements auf HIV1 LTR binden kann (Du et. al., 1993). Es wurde …
author: Lamber, Ekaterina
date published: 2005-12-01
date modified: 2026-07-24T02:30:19Z
provider: Universität Heidelberg
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Universität Heidelberg