Allosterische Kontrolle von Katalyse- und Rezeptoreigenschaften mehrkerniger Metallkomplexe
Enzymkatalyse wird in der Natur oftmals durch allosterische Regulation kontrolliert. Bei synthetischen Katalysatoren ist diese Regulation noch nicht näher untersucht worden. Im Rahmen der Arbeit wurden drei– und vierkernige Metallkomplexe verschiedener Liganden (L1 – L3) als Modellsysteme für allosterische Metalloenzyme untersucht. Die Metallkomplexe sind aus einer allosterischen Untereinheit und einer katalytischen Untereinheit aufgebaut. Ein mononuklearer Co(III)-Komplex des Liganden L3 konnte isoliert und kristallographisch charakterisiert werden. Dadurch konnte ein Einblick in die Rolle des allosterischen Metalls bei der Präorganisation der funktionellen Untereinheiten gewonnen werden. Die Komplexe [(L3-3H)Co]Cu3 und [(L3-2H)Cu]Cu3 wurden in Lösung hergestellt. Sie unterscheiden sich durch das allosterische Metallion (CuII bzw. CoIII), enthalten aber die gleichen funktionellen Metallionen (CuII). Das allosterische Metall kontrolliert die katalytische Aktivität: während [(L3-2H)Cu]Cu3 ein effizienter Katalysator für die Spaltung des Phosphodiesters 2-Hydroxypropyl-p-Nitrophenylphosphat (HPNP) ist, ist [(L3-3H)Co]Cu3 praktisch inaktiv. [(L3-3H)Co]Cu3 ist ein selektiver allosterischer Rezeptor für Aminosäuren.
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