Georg-August-Universität Göttingen
Cartilage oligomeric matrix protein in der Pathogenese der Arthrosis deformans
Abstract
dc:descriptionAls ein Mitglied der Thrombospondin-Gen-Familie, ist das Cartilage oligomeric matrix protein (COMP) hauptsächlich in der extrazellulären Matrix zu finden. Eine häufige Bindung an Knorpel konnte bereits nachgewiesen werten. Weiter ist COMP in Synovialflüssigkeiten und dem Bandhalteapparat nachweisbar. Es konnten bereits verschiedene Bindungs-möglichkeiten sowie eine Beteiligung an der Chondrogenese in vitro nachgewiesen werden. Über die Funktion von COMP in menschlichem Knorpel in vivo ist noch nicht viel bekannt. Mit Hilfe von licht- und elektronenmikroskopischer Immunhistochemie sowie In-situ-Hybridisierung war es unser Ziel mehr über die Rolle von COMP in menschlichen Knorpel Erwachsener herauszufinden. Hierzu wurde gesunder und osteoarthrotischer Knorpel untersucht. In gesundem sowie arthrotischem Knorpelgewebe konnte eine Sekretion von COMP nachgewiesen werden, wobei COMP häufig mit Kollagenfasern assoziiert ist.Im Rahmen der In-situ-Hybridisierung konnte bei den Versuchen am arthrotischen Knorpelgewebe beobachtet werden, dass in der Randzone zum Hauptdefekt eine fünffach höhere Menge an COMP-mRNA von den Chondrozyten produziert worden ist, als in dem makroskopisch gesund erscheinenden Knorpelregionen. Die Ergebnisse der Erhöhung von COMP im Rahmen der Osteoarthrose und das breite Bindungsspektrum des Proteins weisen darauf hin, dass es im Rahmen der Pathogenese der Arthrosis deformans von den Chondrozyten synthetisiert wird um einem Untergang der Knorpelmatrix entgegenzuwirken.
Author and committee
dc:creator, dc:contributor.*- Author dc:creator
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- Clauditz, Till S.
- Contributors dc:contributor
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- Miosge, Nicolai Prof. Dr.
- Schultz, Wolfgang Prof. Dr.
Subjects
dc:subject × 14Rights
dc:rights- Language dc:language
- ger
Identifiers
dc:identifier.*- Identifier
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https://dx.doi.org/10.53846/goediss-694
urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-1420-1
webdoc-1420
576959227 - OAI identifier oai:identifier
- oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-AF2F-7