Identification of a new factor essential for vacuolar aminopeptidase I activity.
Die vakuoläre Aminopeptidase I der Bäckerhefe, Ape1p, wird durch konstitutive Autophagozytose aus dem Zytoplasma in die Vakuole transportiert. Ape1p wird als Proform mit einer N-terminalen Sortierungssequenz synthetisiert, die in der Vakuole durch Endopeptidasen abgespalten wird. In der enzymatisch aktiven Form liegt Ape1p als Homododekamer vor. Durch einen genetischen Screen nach Mutanten, deren Ape1p-Aktivität vermindert ist, wurden zwei Komplementationsgruppen identifiziert. Beide zeigten eine Störung sowohl der Oligomerisierung von Ape1p zur aktiven Form als auch des Transports in die Vakuole, was auf einen funktonellen Zusammenhang dieser Vorgänge hindeutet. Die Verbindung zwischen der Dodekamerisierung von Ape1p und dem Einschluss in Transportvesikel könnte ein Mechanismus sein, zytoplasmatische Proteine vor dem proteolytischen Abbau durch Ape1p zu schützen. In dieser Arbeit wurde ein single-copy -Supressorgen der beiden Komplementationsgruppen isoliert und das bisher unbekannte Protein von 16 kDa, genannt Suvia1p, charakterisiert.
570 Biowissenschaften, Biologie, Biologie, Zytoplasma-Vakuole Transportweg, Aminopeptidase, Vakuole, Cytoplasm-to-vacuole transport, Vacuole, 42.15 Zellbiologie, 42.13 Molekularbiologie, 35.70 Biochemie, WA, WH, WHC 500: Organellen, Zellorganellen {Cytologie}, WHC 700: Zellrezeptoren, Zellrezeptoren, Membranrezeptoren, Zelluläre Kommunikation {Cytologie}, WHF 800: Permeabilität, inter- und intrazellulärer Transport {Cytologie}
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