The Arabidopsis C/S1 bacic leucine Zipper transcription factor network:Impact of heterodimer formation on target gene transcription

Die Heterodimerisierung der basic leucine zipper (bZIP) Transkriptionsfaktoren (TFs) spielt eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Genexpression. Zur Analyse der Heterodimerisierung der Arabidopsis thaliana (At) bZIP-Faktoren wurde ein Gateway® basierendes two-hybrid System in pflanzlichen Protoplasten etabliert und mit den Daten aus dem klassischen Hefe two-hybrid (Y2H) verglichen (EHLERT et al., 2006). Die sehr spezifische Heterodimerisierung zwischen den neun Mitgliedern der Gruppe C und S1 bZIPs aus Arabidopsis thaliana spricht für eine funktionelle Bedeutung dieser, als C/S1 bZIP Netzwerk bezeichneten TF. Die Bildung von Heterodimeren ist durch die Menge der Proteinpartner limitiert. Mit Hilfe von bZIP-Promotor:GUS Linien konnte gezeigt werden, dass C/S1-Faktoren teilweise überlappende und distinkte Expressionsmuster aufweisen (WELTMEIER et al., 2009). Der Einfluss der Heterodimerisierung auf die bZIP- Funktionen konnte für die Expression des ProDH Gens, welches die Proline Dehydrogenase kodiert, gezeigt werden. Dieses ist ein zentrales Enzym in der Prolin- Degradierung während der Rehydrierung nach osmotischem Stress. Die ProDH ist ein direktes Zielgen des Gruppe S1 bZIP TF AtbZIP53. In den Dimerisierungsstudien wurde eine synergistische Erhöhung der Aktivität des Zielgens mit Hilfe des Gruppe C-Faktors AtbZIP10 gezeigt. Dieses Heterodimer-induzierte Transaktivierung ist unabhängig von der, durch die basische Domäne vermittelte DNA-Bindung und stellt einen wichtigen Mechanismus zur Modellierung der Transkriptionsfaktoren dar (WELTMEIER et al., 2006). Stress durch Energie- Verarmung welcher durch ausgedehnte Dunkelheit ausgelöst wird, beeinflusst die Aktivität der Gruppe S1- Faktoren AtbZIP1 und AtbZIP53 die durch Heterodimerisierung verschiedene Gene des Aminosäure Metabolismus regulieren (DIETRICH et al., eingereicht). Des Weiteren beeinflusst AtbZIP53 die Transkription von Genen der Samenreifung (maturation MAT). Es konnte gezeigt werden, dass Heterodimerisierung die Proteinstabilität und die DNA- Bindung an ein G-Box-Element erhöht und die Aktivität der Mat-Promotoren steigert. Diese Zielgenaktivierung ist stark abhängig von der Menge des entsprechenden bZIP Heterodimerisierungspartners AtbZIP10 und AtbZIP25. Interessanterweise ist AtbZIP53 nicht fähig zur direkten Interaktion mit ABI3, einem wichtigen transkriptionellen Regulator in Arabidopsis Samen. Wir konnten aber zeigen, dass das AtbZIP53/10 Heterodimer einen Komplex mit ABI3 bildet und dadurch die Expression der MAT-Gene in Pflanzen erhöht (ALONSO et al., 2009). Zum Entschlüsseln des komplexen Netzwerkes der verschiedenen bZIP Heterodimere wurden Arabidopsis Mesophyll-Protoplasten mit Plasmid DNA transformiert, welche für den Gruppe C-Faktor AtbZIP10, den Gruppe S1-Faktor AtbZIP11 oder beide kodierten. Durch eine Transkriptomanalyse konnten bemerkenswerte Unterschiede nach Co-Expression von AtbZIP11/10 bzw. der Expression einzelner Effektoren auf die induzierten Gene gezeigt werden. Zusammenfassend belegen diese Daten, dass bZIP-Heterodimerisierung ein effektiver Mechanismus zur Kontrolle der Zielgenexpression in Pflanzen darstellt (HANSSEN et al., unpublished).

Author dc:creator

• Ehlert, Andrea

Contributors dc:contributor

• Dröge-Laser, Wolfgang Prof. Dr.
• Gatz, Christiane Prof. Dr.
• Wimmer, Ernst A. Prof. Dr.

• 570 Biowissenschaften, Biologie
• Biologie
• Arabidopsis Thaliana AtbZIP bZIP- Transkriptionsfaktor C/S1 Heterodimer Samenreifung MAT-Gene ABI3 Aminosäure Metabolismus Energie-Verarmung ProDH osmotischer Stress
• Arabidopsis thaliana AtbZIP bZIP- transcriptionfactor C/S1 heterodimer maturation MAT genes ABI3 amino acid metabolism low energy stress ProDH osmotic stress
• 42. Biologie 42.13 Molekularbiologie
• WF WA WV

Licence

• https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/

Language dc:language

eng

Identifier

https://dx.doi.org/10.53846/goediss-419
urn:nbn:de:gbv:7-webdoc-2769-9
webdoc-2769
657915599

OAI identifier oai:identifier

oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-ADE1-1