Identifizierung und molekulare Charakterisierung des lysosomalen Matrixproteins Serincarboxypeptidase 1
type: CreativeWork
description: Die lysosomale Matrix enthält mehr als 50 hydrolytische Enzyme, die an der Degradation von Makromolekülen wie Polysacchariden, Proteinen, Nukleinsäuren und Lipiden beteiligt sind. Neben ihrer klassischen katabolischen Funktion sind die Lysosomen zudem an einer Vielzahl von spezialisierten, zellulären Funktionen wie z. B. der Regulation von Hormonen und der Antigenpräsentation via MHC II beteiligt. Bis heute sind mehr als 40 lysosomale Speichererkrankungen, die auf einen Defekt lysosomaler Hydrolasen zurückzuführen sind, sowie zahlreiche Lysosomen-assoziierte Erkrankungen mit unbekannter Ätiologie beschrieben.Zur Identifizierung neuer lysosomaler Matrixproteine wurde eine Proteomanalyse Mannose-6-Phosphat-haltiger Proteine durchgeführt, bei der 32 bekannte lysosomale Proteine und die Serincarboxypeptidase 1 (Scpep1), das mammalian ependymin related protein 2 (MERP-2), Progranulin und das putative 66.3 kDa-Protein als neue, putativ lysosomale Proteine identifiziert wurden.Die Serincarboxypeptidase 1 wird aufgrund der Sequenzhomologie als Serincarboxypeptidase der Peptidase Familie S10 klassifiziert. In dieser Arbeit konnte die lysosomale Lokalisation der endogenen Scpep1 bestätigt werden. Desweiteren wurde die Glykosylierung, sowie die Prozessierung des Proteins vom 55 kDa großen Präproenzym zu einer Proteinform mit einer N-terminalen 34 kDa- und einer C-terminalen 18 kDa-Untereinheit untersucht.Die murine Scpep1 wird ubiquitär exprimiert und zeigt eine starke Expression in der Niere und im Darm. Zur funktionellen Charakterisierung der Scpep1 wurde ein Gene Trap Mausmodell etabliert und histologisch und biochemisch untersucht.
abstract: Die lysosomale Matrix enthält mehr als 50 hydrolytische Enzyme, die an der Degradation von Makromolekülen wie Polysacchariden, Proteinen, Nukleinsäuren und Lipiden beteiligt sind. Neben ihrer klassischen katabolischen Funktion sind die Lysosomen zudem an einer Vielzahl von spezialisierten, zellulären Funktionen wie z. B. der Regulation von Hormonen und der Antigenpräsentation via MHC II beteiligt. Bis heute sind mehr als 40 lysosomale Speichererkrankungen, die auf einen Defekt lysosomaler Hydrolasen zurückzuführen sind, sowie zahlreiche Lysosomen-assoziierte Erkrankungen mit unbekannter Ätiologie beschrieben.Zur Identifizierung neuer lysosomaler Matrixproteine wurde eine Proteomanalyse Mannose-6-Phosphat-haltiger Proteine durchgeführt, bei der 32 bekannte lysosomale Proteine und die Serincarboxypeptidase 1 (Scpep1), das mammalian ependymin related protein 2 (MERP-2), Progranulin und das putative 66.3 kDa-Protein als neue, putativ lysosomale Proteine identifiziert wurden.Die Serincarboxypeptidase 1 wird aufgrund der Sequenzhomologie als Serincarboxypeptidase der Peptidase Familie S10 klassifiziert. In dieser Arbeit konnte die lysosomale Lokalisation der endogenen Scpep1 bestätigt werden. Desweiteren wurde die Glykosylierung, sowie die Prozessierung des Proteins vom 55 kDa großen Präproenzym zu einer Proteinform mit einer N-terminalen 34 kDa- und einer C-terminalen 18 kDa-Untereinheit untersucht.Die murine Scpep1 wird ubiquitär exprimiert und zeigt eine starke Expression in der Niere und im Darm. Zur funktionellen Charakterisierung der Scpep1 wurde ein Gene Trap Mausmodell etabliert und histologisch und biochemisch untersucht.
author: Kollmann, Katrin
language: ger
keywords: 570 Biowissenschaften, Biologie, Biologie, Serincarboxypeptidase, Lysosom, Proteomanalyse, lysosomale Proteine, serine carboxypeptidase, lysosome, proteome analysis, lysosomal proteins, 35.70, 42.13, 42.15, WH 000: Cytologie {Biologie}, WF 000: Molekularbiologie, Gentechnologie, SX 000: Biochemie
license: https://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html
date published: 2012-04-16T14:51:16Z
date modified: 2026-07-24T02:24:11Z
provider: Georg-August-Universität Göttingen
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Georg-August-Universität Göttingen

PropertyValue
property ID: Handle
value: https://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AD02-8

PropertyValue
property ID: DOI
value: 10.53846/goediss-273