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Es liegt als Homodimer vor- bestehend aus einer N-terminalen Thioredoxin- und C-terminalen D-Domäne. Beide Domänen werden über einen flexiblen Linker verbunden.Über Punktmutationen an Wind konnte eine Bindestelle für Pipe identifiziert werden. Dabei handelt es sich um ein Tyrosin-Cluster (Y53, Y55).Über Deletionsmutagenese von Wind konnten die an der Interaktion mit Pipe beteiligten Domänen charakterisiert werden.","abstract_html":"Wind ist ein ER luminales Protein der Protein Disulfid Isomerase-Familie, welches seine Bedeutung in der Dorsoventral-Entwicklung von Drosophila hat. Es ist für die korrekte Lokalisation eines weiteren Proteins Pipe, einem Golgi-Transmembranprotein, verantwortlich. In Zusammenarbeit mit der Abt. f. Strukturchemie der Uni Göttingen konnte Wind bei einer Auflösung von 1,9 A kristallisiert werden. Es liegt als Homodimer vor- bestehend aus einer N-terminalen Thioredoxin- und C-terminalen D-Domäne. Beide Domänen werden über einen flexiblen Linker verbunden.Über Punktmutationen an Wind konnte eine Bindestelle für Pipe identifiziert werden. 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