Structural Analysis of the 50S Ribosomal Stalk
type: CreativeWork
description: Die Proteinbiosynthese ist ein dynamischer Prozess, der am Ribosom stattfindet und durch Translationsfaktoren angetrieben wird. Einige dieser Faktoren sind GTP-bindende Proteine. Sie besitzen eine limitierte inhärente GTPase-Aktivität, die über Interaktionen mit einer Region auf der großen Untereinheit des Ribosoms stimuliert wird. Diese Region besteht aus verschiedenen 23S rRNA Elementen (L10/L11 rRNA bindende Region und Sarcin-Ricin-Loop) sowie r-Proteinen, wie dem L6, L11, L14 und dem L7/L12 Fortsatz. Der L7/L12 Fortsatz gehört zu einer Erweiterung der 50S ribosomalen Untereinheit und besteht aus mehreren Kopien des Proteins L12, die über L10 an die ribosomale RNA geknüpft sind. Viele Hinweise sprechen dafür, dass L12 für die Bindung von Translationsfaktoren sowie der Stimulation ihrer GTPase-Aktivitäten essentiel ist. L12 kann funktional in drei Domänen gegliedert werden: eine N-terminale Domäne (NTD), welche für die Dimerisierung und Interaktion mit L10 verantwortlich ist, in eine C-terminale Domäne (CTD), welche für faktorverwandte Funktionen notwendig ist, sowie eine flexible Gelenkregion.Kristallographische Studien von 50S Untereinheiten und von 70S Ribosomen konnten bis heute die Struktur des L7/L12 Fortsatzes nicht klären, was sehr wahrscheinlich an der hohen Mobilität der L12 Gelenkregion liegt. Daher wurde ein Komplex generiert, bei welchem eine geringere Flexibilität zu erwarten war. Dieser Komplex umfasste L10 und die NTD des L12 aus dem hyperthermophilen Bakterium Thermotoga maritima. In den drei gewonnen Kristallstrukturen wies L10 eine globuläre NTD auf, welche über einen flexiblen Loop mit einer langen C-terminalen α-Helix verbunden war. Die Helix zeigte in verschieden Kristallformen unterschiedliche Orientierungen in Bezug zur NTD des L10 und beinhaltete die drei aufeinander folgenden Bindungsstellen für die L12 NTD-Dimere. Das Dimerisierungsmuster der L12 NTDs stimmte mit dem überein, welches für das isolierte Protein in Lösung (Bocharov et al. 2…
abstract: Die Proteinbiosynthese ist ein dynamischer Prozess, der am Ribosom stattfindet und durch Translationsfaktoren angetrieben wird. Einige dieser Faktoren sind GTP-bindende Proteine. Sie besitzen eine limitierte inhärente GTPase-Aktivität, die über Interaktionen mit einer Region auf der großen Untereinheit des Ribosoms stimuliert wird. Diese Region besteht aus verschiedenen 23S rRNA Elementen (L10/L11 rRNA bindende Region und Sarcin-Ricin-Loop) sowie r-Proteinen, wie dem L6, L11, L14 und dem L7/L12 Fortsatz. Der L7/L12 Fortsatz gehört zu einer Erweiterung der 50S ribosomalen Untereinheit und besteht aus mehreren Kopien des Proteins L12, die über L10 an die ribosomale RNA geknüpft sind. Viele Hinweise sprechen dafür, dass L12 für die Bindung von Translationsfaktoren sowie der Stimulation ihrer GTPase-Aktivitäten essentiel ist. L12 kann funktional in drei Domänen gegliedert werden: eine N-terminale Domäne (NTD), welche für die Dimerisierung und Interaktion mit L10 verantwortlich ist, in eine C-terminale Domäne (CTD), welche für faktorverwandte Funktionen notwendig ist, sowie eine flexible Gelenkregion.Kristallographische Studien von 50S Untereinheiten und von 70S Ribosomen konnten bis heute die Struktur des L7/L12 Fortsatzes nicht klären, was sehr wahrscheinlich an der hohen Mobilität der L12 Gelenkregion liegt. Daher wurde ein Komplex generiert, bei welchem eine geringere Flexibilität zu erwarten war. Dieser Komplex umfasste L10 und die NTD des L12 aus dem hyperthermophilen Bakterium Thermotoga maritima. In den drei gewonnen Kristallstrukturen wies L10 eine globuläre NTD auf, welche über einen flexiblen Loop mit einer langen C-terminalen α-Helix verbunden war. Die Helix zeigte in verschieden Kristallformen unterschiedliche Orientierungen in Bezug zur NTD des L10 und beinhaltete die drei aufeinander folgenden Bindungsstellen für die L12 NTD-Dimere. Das Dimerisierungsmuster der L12 NTDs stimmte mit dem überein, welches für das isolierte Protein in Lösung (Bocharov et al. 2…
author: Diaconu, Mihaela Stefania
language: eng
keywords: 570 Biowissenschaften, Biologie, Biologie, Kristallographie, Translation, Ribosom, L7/L12 Fortsatz, L10, L12, Crystallography, Ribosome, L7/L12 Stalk, 35.7, WF 200: Molekularbiologie
license: https://webdoc.sub.gwdg.de/diss/copyr_diss.html
date published: 2012-04-16T14:47:47Z
date modified: 2026-07-24T02:24:11Z
provider: Georg-August-Universität Göttingen
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Georg-August-Universität Göttingen

PropertyValue
property ID: Handle
value: https://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AC5F-F

PropertyValue
property ID: DOI
value: 10.53846/goediss-214