{"id":{"repo_id":"goettingen","oai_identifier":"oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-AC33-2"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/goettingen/oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-AC33-2","repository":{"repo_id":"goettingen","name":"Georg-August-Universität Göttingen","base_url":"https://ediss.uni-goettingen.de/oai/request"},"display":{"title":"Regulation of HPr phosphorylation in Mycoplasma pneumoniae","abstract":"Das Genom des Mollicuten Mycoplasma pneumoniae enthält lediglich 688 Gene. Zu den wenigen erhalten gebliebenen Proteinen mit regulatorischer Funktion gehört die HPr-Kinase/Phosphorylase (HPrK/P) aus dem Phosphoenolpyruvat:Zucker-Phosphotransferase-System. In dieser Arbeit wurde das in vivo Aktivitätsprofil der HPrK/P unter verschiedenen Wachstumsbedingungen mit nativen Western-Blots untersucht. Die HPrK/P ist nur in Gegenwart von Glycerol als C-Quelle aktiv und phosphoryliert unter diesen Bedingungen ihr Target HPr an der regulatorischen Position Ser-46. Für die Aufklärung der physiologischen Rolle der HPrK/P wurde eine hprK Mutante mit Hilfe der Haystack-Mutagenese einer neuartigen, in dieser Arbeit entwickelten Strategie isoliert. Die hprK-Mutante war nicht länger in der Lage, HPr(Ser-P) zu bilden, weder in vitro noch in vivo. Jedoch konnten Zellextrakte der hprK-Mutante nach wie vor HPr(Ser-P) dephosphorylieren. Dieser Befund führte zur Identifizierung der PP2C-Proteinphosphatase PrpC als dem ersten Protein neben HPrK/P selbst, welches HPr(Ser-P) zu dephosphorylieren vermag.","abstract_html":"Das Genom des Mollicuten Mycoplasma pneumoniae enthält lediglich 688 Gene. Zu den wenigen erhalten gebliebenen Proteinen mit regulatorischer Funktion gehört die HPr-Kinase/Phosphorylase (HPrK/P) aus dem Phosphoenolpyruvat:Zucker-Phosphotransferase-System. In dieser Arbeit wurde das in vivo Aktivitätsprofil der HPrK/P unter verschiedenen Wachstumsbedingungen mit nativen Western-Blots untersucht. Die HPrK/P ist nur in Gegenwart von Glycerol als C-Quelle aktiv und phosphoryliert unter diesen Bedingungen ihr Target HPr an der regulatorischen Position Ser-46. Für die Aufklärung der physiologischen Rolle der HPrK/P wurde eine hprK Mutante mit Hilfe der Haystack-Mutagenese einer neuartigen, in dieser Arbeit entwickelten Strategie isoliert. Die hprK-Mutante war nicht länger in der Lage, HPr(Ser-P) zu bilden, weder in vitro noch in vivo. Jedoch konnten Zellextrakte der hprK-Mutante nach wie vor HPr(Ser-P) dephosphorylieren. 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Dieser Befund führte zur Identifizierung der PP2C-Proteinphosphatase PrpC als dem ersten Protein neben HPrK/P selbst, welches HPr(Ser-P) zu dephosphorylieren vermag.","The genome of the mollicute Mycoplasma pneumoniae contains only 688 genes. Among the very few regulatory proteins retained is the HPr kinase/phosphorylase (HPrK/P) of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system. In this work, the in vivo activity profile of the HPrK/P under different growth conditions was studied using native Western blots. The HPrK/P was found to require externally supplied glycerol to phosphorylate its target HPr at the regulatory Ser-46 residue. For the characterization of the physiological impact of the HPrK/P, an hprK mutant was isolated using the novel transposon-based strategy of haystack mutagenesis which was developed in this work. The hprK mutant was not longer able to form HPr(Ser-P). However, cell extracts of the hprK mutant still dephosphorylate HPr(Ser-P). 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