{"id":{"repo_id":"goettingen","oai_identifier":"oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-ABEC-A"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/goettingen/oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-0006-ABEC-A","repository":{"repo_id":"goettingen","name":"Georg-August-Universität Göttingen","base_url":"https://ediss.uni-goettingen.de/oai/request"},"display":{"title":"Untersuchungen zu Nitrat-induzierbaren Proteinen der Plasmamembran von Chlorella saccharophila (Krüger) Nadson","abstract":"Die Aufnahme von Nitrat als wichtigste Stickstoffquelle der meisten Pflanzen erfolgt durch konstitutive und induzierbare Nitrat-Transportsysteme in der Plasmamembran (PM). Während auf molekulargenetischer Ebene Nitrat-Transporter codierende Gene eingehend untersucht sind, sind die Kenntnisse über die eigentlichen, die Transportsysteme konstituierenden Proteine sehr begrenzt. Dies gilt auch für weitere Plasmamembran-Proteine, die ebenfalls durch Nitrat induzierbar sind. Aus der einzelligen Grünalge Chlorella saccharophila als Modellsystem für niedere Pflanzen sollten Nitrat-Transporter und weitere Nitrat-induzierbare Proteine der Plasmamembran aufgereinigt und charakterisiert werden. Dazu wurden Verfahren etabliert zur Isolierung und Auftrennung der PM-Proteine nach Hydrophobizitätseigenschaften und ihrer anschließenden zweidimensionalen Gelelektrophorese. Basierend darauf wurden durch in vivo-Markierung mit 35S-Methionin, Photoaffinitätsmarkierung mit einem 14C-markierten Nitrat-Analogon und immunologische Nachweise (Western Blot) Nitrat-induzierte PM-Proteine isoliert, teilweise ansequenziert und charakterisiert. Nach RT-PCR einer mit Nitrat-induzierten Transkripten angereicherten mRNA wurde eine PCR mit degenerierten Primern durchgeführt und amplifizierte Fragmente ebenfalls ansequenziert.","abstract_html":"Die Aufnahme von Nitrat als wichtigste Stickstoffquelle der meisten Pflanzen erfolgt durch konstitutive und induzierbare Nitrat-Transportsysteme in der Plasmamembran (PM). Während auf molekulargenetischer Ebene Nitrat-Transporter codierende Gene eingehend untersucht sind, sind die Kenntnisse über die eigentlichen, die Transportsysteme konstituierenden Proteine sehr begrenzt. Dies gilt auch für weitere Plasmamembran-Proteine, die ebenfalls durch Nitrat induzierbar sind. Aus der einzelligen Grünalge Chlorella saccharophila als Modellsystem für niedere Pflanzen sollten Nitrat-Transporter und weitere Nitrat-induzierbare Proteine der Plasmamembran aufgereinigt und charakterisiert werden. Dazu wurden Verfahren etabliert zur Isolierung und Auftrennung der PM-Proteine nach Hydrophobizitätseigenschaften und ihrer anschließenden zweidimensionalen Gelelektrophorese. Basierend darauf wurden durch in vivo-Markierung mit 35S-Methionin, Photoaffinitätsmarkierung mit einem 14C-markierten Nitrat-Analogon und immunologische Nachweise (Western Blot) Nitrat-induzierte PM-Proteine isoliert, teilweise ansequenziert und charakterisiert. 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Nach RT-PCR einer mit Nitrat-induzierten Transkripten angereicherten mRNA wurde eine PCR mit degenerierten Primern durchgeführt und amplifizierte Fragmente ebenfalls ansequenziert.","The uptake of nitrate as the most important nitrogen source for higher and lower plants is mediated through constitutive and inducible nitrate-transport systems in the plasma membrane (PM). While the molecular genetics of nitrate transporters are well examined, knowledge about the actual proteins constituting nitrate-transport systems and further plasma membrane proteins that are also inducible by nitrate is very limited. Using the unicellular green alga Chlorella saccharophila as a model system for lower plants, object of this thesis was to characterize nitrate transporters and further nitrate-inducible PM proteins. Methods were established for isolation and separation of PM proteins according to their hydrophobicity, followed by subsequent two-dimensional gel electrophoresis. Based on that different approaches were made to identify nitrate-induced PM proteins by in-vivo labelling with 35S-methionine, photo-affinity labelling with a 14C-radiolabelled nitrate analogon and immunodetection (Western blot). Few nitrate-induced PM proteins were isolated, partly sequenced and characterized by data base comparison. 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