Unterschiedliche Funktionen von SRP und SecA beim Transport eines bakteriellen Proteins

Escherichia coli besitzt als gramnegatives Bakterium eine Zellhülle aus Innenmembran, Periplasma und Aussenmembran. Proteine dieser Kompartimente müssen nach ihrer Synthese im Zytosol an ihre Bestimmungsorte transportiert werden. Für die Zielsteuerung ungefalteter Proteine an die Innenmembran und ihren anschliessenden Transport sind im wesentlichen zwei unterschiedliche Transportwege beschrieben: Polytope Innenmembranproteine werden während ihrer Synthese am Ribosom anhand ihrer Signal-Anker-Sequenzen vom Signal recognition particle (SRP) erkannt; ihre Zielsteuerung und Integration in die Innenmembran erfolgen kotranslational und werden von SRP und seinem Rezeptor FtsY vermittelt. Sekretorische Proteine (lösliche periplasmatische Proteine und Aussenmembranproteine) werden am Ribosom hingegen von Trigger factor gebunden; ihr Membrantargeting und ihre Translokation durch die Innenmembran werden erst posttranslational von SecA und SecB vermittelt. Bisher war jedoch umstritten, ob SecA auch an der Integration bestimmter Innenmembranproteine beteiligt ist. <br>Daher wurde in dieser Arbeit der Membrantransport eines Hybridproteins aus dem polytopen Innenmembranprotein Mannitpermease (MtlA) und dem sekretorischen Outer membrane protein A (OmpA) in einem zellfreien Transkriptions-Translations-System aus Escherichia coli untersucht. Dabei wurden unterschiedliche Funktionen von SRP und SecA beim Transport dieses Hybridproteins gezeigt; diese Kooperation zwischen SRP und SecA ist wahrscheinlich auch beim Membrantransport bestimmter authentischer Innenmembranproteine in Escherichia coli nötig, die wie das hier untersuchte Hybridprotein ausgedehnte periplasmatische Domänen enthalten.

Author dc:creator

• Neumann-Haefelin, Christoph

Contributors dc:contributor

• Müller, Matthias

• Proteintargeting
• SRP
• SecA
• Trigger Faktor
• membrane proteins
• protein targeting
• trigger factor

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