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Septine vermitteln ihre Funktion durch die Interaktion untereinander und mit anderen Proteinen. Sie bilden dabei Komplexe und Filamente aus. Bis zum heutigen Zeitpunkt wurden 12 verschiedene humane Septine identifiziert. Einige von ihnen sind möglicherweise als MLL/Septin-Fusionsprotein an der Leukämieentstehung beteiligt. Eventuell spielen Septine auch bei der Entstehung solider Tumoren eine Rolle. Zudem scheint SEPT5 bei einer Form des familiären M. Parkinson pathophysiologische Bedeutung zu besitzen. <br>Für das Verständnis der Septinfunktionen ist die Kenntnis über ihre Interaktionen unabdingbar. Im Rahmen dieser Arbeit konnte die Interaktion von SEPT4 mit SEPT8 mittels einer Immunpräzipitation bestätigt werden. Zudem konnte die Interaktion zwischen SEPT5 und SEPT11 in einer in vitro Co-Immunpräzipitation mit den in vitro translatierten Proteinen gezeigt werden. Außerdem konnte der SEPT5-SEPT11-Septinkomplex aus Zelllysat präzipitiert werden. Hierbei wurden vom Antikörper sowohl das in der Datenbank beschriebene 45 kDa große SEPT11-Protein als auch größere Proteine erkannt. Möglicherweise handelt es sich bei diesen Proteinen um noch nicht beschriebene Spleißformen von SEPT11. Auch das mit SEPT5 zu 95% homologe SEPT4 interagiert mit SEPT11. Die bei der Immunpräzipitation gefundenen SEPT4-SEPT11-Komplexe enthalten ebenfalls verschieden große vom anti-SEPT11 Antikörper detektierte Proteine. Im Rahmen dieser Arbeit konnten somit drei bisher noch nicht beschriebene Interaktionen zwischen Septinen nachgewiesen werden. Die Ergebnisse unterstützen dabei die Vermutung, dass homologe Septine und Spleißformen der einzelnen Septine in Komplexen austauschbar sind. Weitere Studien werden helfen, die Funktion der so entstehenden vielfältigen Septinkomplexe in den jeweiligen Zellen zu verstehen.","abstract_html":"Septine sind eine neue Klasse stark konservierter homologer Proteine, die 1971 in der Hefe Saccharomyces cerevisiae entdeckt wurden. Sie gehören zur Gruppe der GTPasen und sind an Zytokinesevorgängen wesentlich beteiligt. Doch auch in postmitotischen Zellen werden Septine exprimiert, so etwa im Gehirn- und Herzgewebe und in Thrombozyten. Die Interaktion von Septinen des Gehirns mit dem SEC6/8-Komplex sowie mit dem SNARE-Protein Syntaxin weisen auf ihre Beteiligung an Exozytoseprozessen hin. Auch in Thrombozyten nehmen Septine auf Sekretionsvorgänge Einfluss. Septine vermitteln ihre Funktion durch die Interaktion untereinander und mit anderen Proteinen. Sie bilden dabei Komplexe und Filamente aus. Bis zum heutigen Zeitpunkt wurden 12 verschiedene humane Septine identifiziert. 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