Cyanopeptoline und Scytocyclamide: Zyklische Peptide aus Scytonema hofmanni PCC7110; Struktur und biologische Aktivität
type: CreativeWork
description: Die vorliegende Arbeit beschreibt die Isolierung und Charakterisierung von Cyanopeptolinen und Scytocyclamiden aus Zellen des Cyanobakteriums Scytonema hofmanni PCC 7110. Es wurden drei Peptide vom Cyanopeptolin-Typ isoliert und mit den Scytocyclamiden A bis C eine, für Scytonema hofmanni PCC 7110 bisher nicht beschriebene Peptidklasse identifiziert. Die neu isolierten Cyanopeptoline 946A, 1060A and 1067A wurden als Derivate mit Molekülmodifikationen zu den von Matern et al. (2001 und 2003) beschriebenen Scyptolinen A und B, sowie Hofmannolin identifiziert. Cyanopeptolin 1067A unterscheidet sich von Hofmannolin durch den Austausch von Tyrosin gegen die basische Aminosäure Arginin auf N-terminaler Seite der 3-Amino-6-hydroxypiperidon-Gruppe. Mit Cyanopeptolin 1060A wurde eine weitere verwandte Struktur zu Hofmannolin aufgeklärt: anstatt 2-Hydroxy-3-methylvaleriansäure findet man 2-Hydroxyisovaleriansäure als Acylrest am N-Terminus der Seitenkette. Bei Cyanopeptolin 946A wurde das Fehlen der Chlorierung am N-methylierten Tyrosin im Vergleich zu Scyptolin A belegt. Scytocyclamid A gleicht zu großen Teilen Laxaphycin A, einem Peptid, welches erstmals bei Anabaena laxa beschrieben wurde. Es ist ein zyklisches Undecapeptid. Im Vergleich zu Laxaphycin A ist Homoserin gegen Glutamin ausgetauscht. Zwei weitere Peptide aus dieser Substanzklasse wurden strukturell aufgeklärt: Scytocyclamid B weist eine zu Laxaphycin D identische Masse und Aminosäuresequenz auf. Scytocyclamid C unterscheidet sich von Scytocyclamid B durch das Fehlen einer Hydroxylgruppe am Leucin. Beide sind zyklische Dodecapeptide. Die Strukturen der bearbeiteten Peptide wurden durch Massenspektometrie, IR- und NMR-Spektroskopie gelöst. Aufgrund der geringen Ausbeute musste bei den Cyanopeptolinen auf eine Konfigurations-analyse verzichtet werden. Analog zu allen anderen beschriebenen Cyanopeptolinen liegt jedoch vermutlich jeweils die L-Konformation der Aminosäuren vor. Bei Scytocyclamid A wurde die Konfigura…
abstract: Die vorliegende Arbeit beschreibt die Isolierung und Charakterisierung von Cyanopeptolinen und Scytocyclamiden aus Zellen des Cyanobakteriums Scytonema hofmanni PCC 7110. Es wurden drei Peptide vom Cyanopeptolin-Typ isoliert und mit den Scytocyclamiden A bis C eine, für Scytonema hofmanni PCC 7110 bisher nicht beschriebene Peptidklasse identifiziert. Die neu isolierten Cyanopeptoline 946A, 1060A and 1067A wurden als Derivate mit Molekülmodifikationen zu den von Matern et al. (2001 und 2003) beschriebenen Scyptolinen A und B, sowie Hofmannolin identifiziert. Cyanopeptolin 1067A unterscheidet sich von Hofmannolin durch den Austausch von Tyrosin gegen die basische Aminosäure Arginin auf N-terminaler Seite der 3-Amino-6-hydroxypiperidon-Gruppe. Mit Cyanopeptolin 1060A wurde eine weitere verwandte Struktur zu Hofmannolin aufgeklärt: anstatt 2-Hydroxy-3-methylvaleriansäure findet man 2-Hydroxyisovaleriansäure als Acylrest am N-Terminus der Seitenkette. Bei Cyanopeptolin 946A wurde das Fehlen der Chlorierung am N-methylierten Tyrosin im Vergleich zu Scyptolin A belegt. Scytocyclamid A gleicht zu großen Teilen Laxaphycin A, einem Peptid, welches erstmals bei Anabaena laxa beschrieben wurde. Es ist ein zyklisches Undecapeptid. Im Vergleich zu Laxaphycin A ist Homoserin gegen Glutamin ausgetauscht. Zwei weitere Peptide aus dieser Substanzklasse wurden strukturell aufgeklärt: Scytocyclamid B weist eine zu Laxaphycin D identische Masse und Aminosäuresequenz auf. Scytocyclamid C unterscheidet sich von Scytocyclamid B durch das Fehlen einer Hydroxylgruppe am Leucin. Beide sind zyklische Dodecapeptide. Die Strukturen der bearbeiteten Peptide wurden durch Massenspektometrie, IR- und NMR-Spektroskopie gelöst. Aufgrund der geringen Ausbeute musste bei den Cyanopeptolinen auf eine Konfigurations-analyse verzichtet werden. Analog zu allen anderen beschriebenen Cyanopeptolinen liegt jedoch vermutlich jeweils die L-Konformation der Aminosäuren vor. Bei Scytocyclamid A wurde die Konfigura…
author: Grewe, Jan Christoph
keywords: Cyanobakterien, Peptide, Cyanopeptolin, Scytocyclamid, Laxaphycin, cyanobacteria, peptides, scytocyclamide
date modified: 2026-07-24T02:22:40Z
provider: University of Freiburg
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: University of Freiburg