{"id":{"repo_id":"freiburg-diss","oai_identifier":"oai:freidok.uni-freiburg.de:2218"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/freiburg-diss/oai:freidok.uni-freiburg.de:2218","repository":{"repo_id":"freiburg-diss","name":"University of Freiburg","base_url":"https://freidok.uni-freiburg.de/oai/oai2.php"},"display":{"title":"In vitro-Untersuchungen zum Sekretionsmechanismus von Pathogenitätsfaktoren mit einer N-terminalen Extension in Escherichia coli","abstract":"Das Gram-negative Bakterium Escherichia coli besitzt vier verschiedene Zellkompartimente: das Cytoplasma, die Cytoplasmamembran (Innenmembran), den periplasmatischen Raum sowie die Außenmembran. Aufgrund dieser Kompartimentierung muss die Zelle über spezifische Transportmechanismen verfügen, um die im Cytoplasma synthetisierten Proteine in den periplasmatischen Raum, in das extrazelluläre Medium oder in eine der beiden Membranen zu transportieren.
Für die Zielsteuerung (Targeting) ungefalteter Proteine an, und ihren anschließenden Transport über bzw. ihre Integration in die Innenmembran, sind unterschiedliche Transportwege beschrieben.
1. Sekretorische Proteine (periplasmatische und Außenmembran-Proteine) werden während ihrer Synthese am Ribosom von dem Chaperon Trigger Factor gebunden. Für die anschließende post-translationale Zielsteuerung an die Innenmembran sind SecB und SecA verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon wird von SecA energetisiert.
2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln sowohl die co-translationale Zielsteuerung polytoper Innenmembranproteine an, als auch ihre Integration in das SecYEG-Translokon und die Innenmembran.
Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. SRP ist hier für die Zielsteuerung der Proteine an die Innenmembran verantwortlich, während SecA die Translokation der großen periplasmatischen Domänen vermittelt.
Uneinigkeit besteht, ob es in Bakterien sekretorische Proteine gibt, an deren Zielsteuerung SRP beteiligt ist. Hierzu gehören auch jene sekretorischen Proteine, zu deren Klasse die in dieser Arbeit untersuchten Proteine FHA aus Bordetella pertussis und SepA aus Shigella flexneri gehören. Hierbei handelt es sich um Autotransporter bzw. TpsA Proteine, die sich einerseits durch eine enorme Proteinlänge, andererseits durch eine stark positiv geladene und lange N-Region innerhalb der Signalsequenz, sowie durch eine N-terminale Extension, die der Signalsequenz am N-terminalen Ende vorausgeht, auszeichnen.
In dieser Arbeit wurde unter Verwendung eines homologen Transkriptions-Translationssystems von E. coli erstmalig der Sekretionsweg dieser Proteine am Beispiel von FHA und SepA in vitro analysiert.
Eine effiziente Interaktion zwischen SRP und naszierenden Ketten von FHA und SepA konnte nicht beobachtet werden. Vielmehr ist es das ribosomenassoziierte Chaperon Trigger Factor, das mit naszierenden Ketten von FHA und SepA interagiert. Zielsteuerung und Translokation geschehen abhängig von SecA und SecB und unabhängig von SRP. Gezeigt wurde ebenfalls, dass die N-terminale Extension den Sekretionsmodus von FHA in diesem E. coli in vitro System nicht beeinflusste.
Die Ergebnisse dieser Arbeit bekräftigen die Theorie einer zellinternen Unterscheidung zweier verschiedener Protein-Transportwege in Bakterien: die SRP vermittelte Integration von Innenmembranproteinen und den SecA abhängigen Transport sekretorischer Proteine. Die hier beschriebenen Untersuchungen haben somit keinen Hinweis darauf erbracht, dass es in Gram-negativen Bakterien sekretorische, SRP-abhängige Proteine gibt.
Obwohl eine funktionelle Beteiligung von SRP sicher ausgeschlossen werden konnte, ergaben sich Hinweise auf ein mögliches co-translationales Targeting der Proteine an die Innenmembran. Dieses wäre insofern günstig, als dadurch eine schnelle Proteintranslokation über die Innenmembran sichergestellt und das Risiko einer zytotoxischen Aggregation solch großer Proteine im Cytoplasma verringert würde. Der genaue Mechanismus eines solchen, SRP unabhängigen, co-translationalen Targetings ist bislang nicht geklärt; diskutiert wird in dieser Arbeit jedoch über eine Beteiligung von SecB.","abstract_html":"Das Gram-negative Bakterium Escherichia coli besitzt vier verschiedene Zellkompartimente: das Cytoplasma, die Cytoplasmamembran (Innenmembran), den periplasmatischen Raum sowie die Außenmembran. Aufgrund dieser Kompartimentierung muss die Zelle über spezifische Transportmechanismen verfügen, um die im Cytoplasma synthetisierten Proteine in den periplasmatischen Raum, in das extrazelluläre Medium oder in eine der beiden Membranen zu transportieren. <br>Für die Zielsteuerung (Targeting) ungefalteter Proteine an, und ihren anschließenden Transport über bzw. ihre Integration in die Innenmembran, sind unterschiedliche Transportwege beschrieben. <br>1. Sekretorische Proteine (periplasmatische und Außenmembran-Proteine) werden während ihrer Synthese am Ribosom von dem Chaperon Trigger Factor gebunden. Für die anschließende post-translationale Zielsteuerung an die Innenmembran sind SecB und SecA verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon wird von SecA energetisiert. <br>2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln sowohl die co-translationale Zielsteuerung polytoper Innenmembranproteine an, als auch ihre Integration in das SecYEG-Translokon und die Innenmembran. <br>Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. SRP ist hier für die Zielsteuerung der Proteine an die Innenmembran verantwortlich, während SecA die Translokation der großen periplasmatischen Domänen vermittelt. <br>Uneinigkeit besteht, ob es in Bakterien sekretorische Proteine gibt, an deren Zielsteuerung SRP beteiligt ist. Hierzu gehören auch jene sekretorischen Proteine, zu deren Klasse die in dieser Arbeit untersuchten Proteine FHA aus Bordetella pertussis und SepA aus Shigella flexneri gehören. Hierbei handelt es sich um Autotransporter bzw. TpsA Proteine, die sich einerseits durch eine enorme Proteinlänge, andererseits durch eine stark positiv geladene und lange N-Region innerhalb der Signalsequenz, sowie durch eine N-terminale Extension, die der Signalsequenz am N-terminalen Ende vorausgeht, auszeichnen. <br>In dieser Arbeit wurde unter Verwendung eines homologen Transkriptions-Translationssystems von E. coli erstmalig der Sekretionsweg dieser Proteine am Beispiel von FHA und SepA in vitro analysiert. <br>Eine effiziente Interaktion zwischen SRP und naszierenden Ketten von FHA und SepA konnte nicht beobachtet werden. Vielmehr ist es das ribosomenassoziierte Chaperon Trigger Factor, das mit naszierenden Ketten von FHA und SepA interagiert. Zielsteuerung und Translokation geschehen abhängig von SecA und SecB und unabhängig von SRP. Gezeigt wurde ebenfalls, dass die N-terminale Extension den Sekretionsmodus von FHA in diesem E. coli in vitro System nicht beeinflusste. <br>Die Ergebnisse dieser Arbeit bekräftigen die Theorie einer zellinternen Unterscheidung zweier verschiedener Protein-Transportwege in Bakterien: die SRP vermittelte Integration von Innenmembranproteinen und den SecA abhängigen Transport sekretorischer Proteine. Die hier beschriebenen Untersuchungen haben somit keinen Hinweis darauf erbracht, dass es in Gram-negativen Bakterien sekretorische, SRP-abhängige Proteine gibt. <br>Obwohl eine funktionelle Beteiligung von SRP sicher ausgeschlossen werden konnte, ergaben sich Hinweise auf ein mögliches co-translationales Targeting der Proteine an die Innenmembran. Dieses wäre insofern günstig, als dadurch eine schnelle Proteintranslokation über die Innenmembran sichergestellt und das Risiko einer zytotoxischen Aggregation solch großer Proteine im Cytoplasma verringert würde. 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Für die Zielsteuerung (Targeting) ungefalteter Proteine an, und ihren anschließenden Transport über bzw. ihre Integration in die Innenmembran, sind unterschiedliche Transportwege beschrieben.
1. Sekretorische Proteine (periplasmatische und Außenmembran-Proteine) werden während ihrer Synthese am Ribosom von dem Chaperon Trigger Factor gebunden. Für die anschließende post-translationale Zielsteuerung an die Innenmembran sind SecB und SecA verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon wird von SecA energetisiert.
2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln sowohl die co-translationale Zielsteuerung polytoper Innenmembranproteine an, als auch ihre Integration in das SecYEG-Translokon und die Innenmembran.
Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. SRP ist hier für die Zielsteuerung der Proteine an die Innenmembran verantwortlich, während SecA die Translokation der großen periplasmatischen Domänen vermittelt.
Uneinigkeit besteht, ob es in Bakterien sekretorische Proteine gibt, an deren Zielsteuerung SRP beteiligt ist. Hierzu gehören auch jene sekretorischen Proteine, zu deren Klasse die in dieser Arbeit untersuchten Proteine FHA aus Bordetella pertussis und SepA aus Shigella flexneri gehören. Hierbei handelt es sich um Autotransporter bzw. TpsA Proteine, die sich einerseits durch eine enorme Proteinlänge, andererseits durch eine stark positiv geladene und lange N-Region innerhalb der Signalsequenz, sowie durch eine N-terminale Extension, die der Signalsequenz am N-terminalen Ende vorausgeht, auszeichnen.
In dieser Arbeit wurde unter Verwendung eines homologen Transkriptions-Translationssystems von E. coli erstmalig der Sekretionsweg dieser Proteine am Beispiel von FHA und SepA in vitro analysiert.
Eine effiziente Interaktion zwischen SRP und naszierenden Ketten von FHA und SepA konnte nicht beobachtet werden. Vielmehr ist es das ribosomenassoziierte Chaperon Trigger Factor, das mit naszierenden Ketten von FHA und SepA interagiert. Zielsteuerung und Translokation geschehen abhängig von SecA und SecB und unabhängig von SRP. Gezeigt wurde ebenfalls, dass die N-terminale Extension den Sekretionsmodus von FHA in diesem E. coli in vitro System nicht beeinflusste.
Die Ergebnisse dieser Arbeit bekräftigen die Theorie einer zellinternen Unterscheidung zweier verschiedener Protein-Transportwege in Bakterien: die SRP vermittelte Integration von Innenmembranproteinen und den SecA abhängigen Transport sekretorischer Proteine. Die hier beschriebenen Untersuchungen haben somit keinen Hinweis darauf erbracht, dass es in Gram-negativen Bakterien sekretorische, SRP-abhängige Proteine gibt.
Obwohl eine funktionelle Beteiligung von SRP sicher ausgeschlossen werden konnte, ergaben sich Hinweise auf ein mögliches co-translationales Targeting der Proteine an die Innenmembran. Dieses wäre insofern günstig, als dadurch eine schnelle Proteintranslokation über die Innenmembran sichergestellt und das Risiko einer zytotoxischen Aggregation solch großer Proteine im Cytoplasma verringert würde. Der genaue Mechanismus eines solchen, SRP unabhängigen, co-translationalen Targetings ist bislang nicht geklärt; diskutiert wird in dieser Arbeit jedoch über eine Beteiligung von SecB.","The gram negative bacterium E. coli is composed of four different cell compartments: cytoplasm, inner membrane, periplasm and outer membrane. Therefore the cell has specific transport mechanisms at its disposal, which allow the transport of proteins, synthesized in the cytoplasm, into the periplasm or the extracellular medium and the integration either in the inner or the outer bacterial membrane.
There are different pathways regarding protein transport across and integration into the inner bacterial membrane.
1. Secretory proteins (periplasmatic and outer membrane proteins) are bound by the chaperone trigger factor while synthesized at the ribosome. For the following post-translational targeting to the inner membrane SecA and SecB are required. The following translocation across the SecYEG translocon is energized by SecA.
2. The bacterial signal recognition particle (SRP) and its receptor FtsY are necessary for the co-translational targeting of polytopic inner membrane proteins to and the integration into the SecYEG translocon and the inner membrane. However not all the inner membrane proteins are exclusively dependent on SRP. The integration of polytopic inner membrane proteins with large periplasmatic domains for example is dependent on a cooperation between SRP and SecA. In this instance SRP is responsible for the targeting to the inner membrane, SecA for the translocation of the large periplasmic domain.
However it is not yet clear if SRP plays a role in the targeting of secretory proteins like FHA, a B. pertussis protein and SepA, a Sh. Flexneri protein, whose transport mechanism is examined in this thesis. FHA and SepA are so called autotransporter or TpsA proteins, which are remarkable for their enormous protein size and the positively charged and abnormally long N-region within the signal peptide and for an N-terminal extension, which precedes the N-terminal part of the signal peptide.
In this thesis the secretion pathway of these proteins was first examined using a homologues in- vitro transcription-translation-system of E. coli.
There was no efficient interaction between SRP and nascent chains of FHA and SepA. Rather there was an interaction between the ribosome associated chaperone trigger factor and the nascent chains of FHA and SepA. Translocation and targeting are either mediated
by SecA and SecB and there was no dependence on SRP. Furthermore we showed that the N-terminal extension did not influence the secretion modus of FHA in this E. coli in-vitro system.
The results of this thesis confirm the theory that the bacterial cell distinguishes two different protein transport pathways: the SRP dependent integration of inner membrane proteins and the SecA dependent transport of secretory proteins. The here described studies do not point out that in gram-negative bacteria there are secretory SRP-dependent proteins.
Although a functional involvement of SRP can not be completely excluded, there are indications to a co-translational targeting of these proteins to the inner membrane. Allowing a rapid translocation across the inner membrane and thus avoiding the formation of cytotoxic protein agglomerations, the co-translational targeting could be favourable for the cell. The exact mechanism of such a co-translational but SRP independent targeting is not yet clear; in this thesis the involvement of SecB is discussed."]},{"key":"dc:format.medium","label":"Dc Format Medium","values":["application/pdf"]},{"key":"dc:title","label":"Title","values":["In vitro-Untersuchungen zum Sekretionsmechanismus von Pathogenitätsfaktoren mit einer N-terminalen Extension in Escherichia coli","In vitro studies of the secretion pathway of pathogenicity factors with an N-terminal extension in E. coli"]}]}],"canonical_facts":{"dc:contributor":["Müller, Matthias"],"dc:creator":["Chevalier, Nina"],"dc:description.abstract":["Das Gram-negative Bakterium Escherichia coli besitzt vier verschiedene Zellkompartimente: das Cytoplasma, die Cytoplasmamembran (Innenmembran), den periplasmatischen Raum sowie die Außenmembran. Aufgrund dieser Kompartimentierung muss die Zelle über spezifische Transportmechanismen verfügen, um die im Cytoplasma synthetisierten Proteine in den periplasmatischen Raum, in das extrazelluläre Medium oder in eine der beiden Membranen zu transportieren.
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1. Sekretorische Proteine (periplasmatische und Außenmembran-Proteine) werden während ihrer Synthese am Ribosom von dem Chaperon Trigger Factor gebunden. Für die anschließende post-translationale Zielsteuerung an die Innenmembran sind SecB und SecA verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon wird von SecA energetisiert.
2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln sowohl die co-translationale Zielsteuerung polytoper Innenmembranproteine an, als auch ihre Integration in das SecYEG-Translokon und die Innenmembran.
Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. SRP ist hier für die Zielsteuerung der Proteine an die Innenmembran verantwortlich, während SecA die Translokation der großen periplasmatischen Domänen vermittelt.
Uneinigkeit besteht, ob es in Bakterien sekretorische Proteine gibt, an deren Zielsteuerung SRP beteiligt ist. Hierzu gehören auch jene sekretorischen Proteine, zu deren Klasse die in dieser Arbeit untersuchten Proteine FHA aus Bordetella pertussis und SepA aus Shigella flexneri gehören. Hierbei handelt es sich um Autotransporter bzw. TpsA Proteine, die sich einerseits durch eine enorme Proteinlänge, andererseits durch eine stark positiv geladene und lange N-Region innerhalb der Signalsequenz, sowie durch eine N-terminale Extension, die der Signalsequenz am N-terminalen Ende vorausgeht, auszeichnen.
In dieser Arbeit wurde unter Verwendung eines homologen Transkriptions-Translationssystems von E. coli erstmalig der Sekretionsweg dieser Proteine am Beispiel von FHA und SepA in vitro analysiert.
Eine effiziente Interaktion zwischen SRP und naszierenden Ketten von FHA und SepA konnte nicht beobachtet werden. Vielmehr ist es das ribosomenassoziierte Chaperon Trigger Factor, das mit naszierenden Ketten von FHA und SepA interagiert. Zielsteuerung und Translokation geschehen abhängig von SecA und SecB und unabhängig von SRP. Gezeigt wurde ebenfalls, dass die N-terminale Extension den Sekretionsmodus von FHA in diesem E. coli in vitro System nicht beeinflusste.
Die Ergebnisse dieser Arbeit bekräftigen die Theorie einer zellinternen Unterscheidung zweier verschiedener Protein-Transportwege in Bakterien: die SRP vermittelte Integration von Innenmembranproteinen und den SecA abhängigen Transport sekretorischer Proteine. Die hier beschriebenen Untersuchungen haben somit keinen Hinweis darauf erbracht, dass es in Gram-negativen Bakterien sekretorische, SRP-abhängige Proteine gibt.
Obwohl eine funktionelle Beteiligung von SRP sicher ausgeschlossen werden konnte, ergaben sich Hinweise auf ein mögliches co-translationales Targeting der Proteine an die Innenmembran. Dieses wäre insofern günstig, als dadurch eine schnelle Proteintranslokation über die Innenmembran sichergestellt und das Risiko einer zytotoxischen Aggregation solch großer Proteine im Cytoplasma verringert würde. Der genaue Mechanismus eines solchen, SRP unabhängigen, co-translationalen Targetings ist bislang nicht geklärt; diskutiert wird in dieser Arbeit jedoch über eine Beteiligung von SecB.","The gram negative bacterium E. coli is composed of four different cell compartments: cytoplasm, inner membrane, periplasm and outer membrane. Therefore the cell has specific transport mechanisms at its disposal, which allow the transport of proteins, synthesized in the cytoplasm, into the periplasm or the extracellular medium and the integration either in the inner or the outer bacterial membrane.
There are different pathways regarding protein transport across and integration into the inner bacterial membrane.
1. Secretory proteins (periplasmatic and outer membrane proteins) are bound by the chaperone trigger factor while synthesized at the ribosome. For the following post-translational targeting to the inner membrane SecA and SecB are required. The following translocation across the SecYEG translocon is energized by SecA.
2. The bacterial signal recognition particle (SRP) and its receptor FtsY are necessary for the co-translational targeting of polytopic inner membrane proteins to and the integration into the SecYEG translocon and the inner membrane. However not all the inner membrane proteins are exclusively dependent on SRP. The integration of polytopic inner membrane proteins with large periplasmatic domains for example is dependent on a cooperation between SRP and SecA. In this instance SRP is responsible for the targeting to the inner membrane, SecA for the translocation of the large periplasmic domain.
However it is not yet clear if SRP plays a role in the targeting of secretory proteins like FHA, a B. pertussis protein and SepA, a Sh. Flexneri protein, whose transport mechanism is examined in this thesis. FHA and SepA are so called autotransporter or TpsA proteins, which are remarkable for their enormous protein size and the positively charged and abnormally long N-region within the signal peptide and for an N-terminal extension, which precedes the N-terminal part of the signal peptide.
In this thesis the secretion pathway of these proteins was first examined using a homologues in- vitro transcription-translation-system of E. coli.
There was no efficient interaction between SRP and nascent chains of FHA and SepA. Rather there was an interaction between the ribosome associated chaperone trigger factor and the nascent chains of FHA and SepA. Translocation and targeting are either mediated
by SecA and SecB and there was no dependence on SRP. Furthermore we showed that the N-terminal extension did not influence the secretion modus of FHA in this E. coli in-vitro system.
The results of this thesis confirm the theory that the bacterial cell distinguishes two different protein transport pathways: the SRP dependent integration of inner membrane proteins and the SecA dependent transport of secretory proteins. The here described studies do not point out that in gram-negative bacteria there are secretory SRP-dependent proteins.
Although a functional involvement of SRP can not be completely excluded, there are indications to a co-translational targeting of these proteins to the inner membrane. Allowing a rapid translocation across the inner membrane and thus avoiding the formation of cytotoxic protein agglomerations, the co-translational targeting could be favourable for the cell. The exact mechanism of such a co-translational but SRP independent targeting is not yet clear; in this thesis the involvement of SecB is discussed."],"dc:format.medium":["application/pdf"],"dc:subject":["Autotransport","Innenmembran gramnegativer Bakterien","Typ V Sekretion","N-terminale Extension","inner membrane of gram negative bacteria","Type V secretion","N-terminal extension"],"dc:title":["In vitro-Untersuchungen zum Sekretionsmechanismus von Pathogenitätsfaktoren mit einer N-terminalen Extension in Escherichia coli","In vitro studies of the secretion pathway of pathogenicity factors with an N-terminal extension in E. coli"],"dc:type":["DoctoralThesis"]},"updated_at":"2026-07-24T02:22:40Z"}