Photosynthetische Reaktionszentren : Struktur- und Funktionsuntersuchungen mittels Infrarotspektroskopie und Ligand-Docking Rechnungen

In allen photosynthetischen Organismen sind die Primärschritte der photochemischen Reaktion sehr ähnlich: Nach Lichtanregung eines Chlorophylldimers wird ein Elektron von diesem Dimer über ein Chlorophyllmonomer und ein Phäophytin zu einem Chinon in der hydrophoben Bindungstasche (QA) transportiert und von dort in einem langsamen Schritt zu einem Chinon in der hydrophilen Bindungstasche (QB) weitergegeben. In dieser Arbeit wurden Untersuchungen zu einzelnen Teilaspekten dieser Reaktion an Reaktionszentren verschiedener Organismen vorgenommen. <br>Im Photosystem I aus C. reinhardtii (oxygene Photosynthese) wurde die Bindung des Chlorophylldimers (PAPB) mit Hilfe der FTIR-Differenzspektroskopie untersucht. Das Chlorophyll PA wird u.a. über eine Wasserstoffbrücke des Thr A739 gebunden. Durch gezielte Mutagenese wurde Thr A739 durch Valin, Histidin bzw. Tyrosin ersetzt. Die Verschiebung der charakteristische Bande der 131-Ketocarbonylgruppe in den FTIR-Differenzspektren läßt auf einen Bruch der Wasserstoffbrücke zwischen der Aminosäure A739 und der 131-Ketocarbonylgruppe von PA schließen. Das Wegfallen dieser Wasserstoffbrücke führt zu einer symmetrischeren Ladungsverteilung zwischen den beiden Chlorophyllen des primären Donors. <br>Im Reaktionszentrum von Rsb. denitrificans wurden die lichtinduzierten FTIR-Differenzspektren des Bakteriochlorophylldimers (D+/D), und der Chinone QA-/QA und QB-/QB untersucht. Auf Basis der Literatur-FTIR-Differenzspektren von Rba. sphaeroides konnte eine Bandenzuordnung vorgenommen werden. Die Wechselwirkungen der Cofaktoren mit der umgebenden Proteinmatrix sind in den Reaktionszentren beider Bakterien vergleichbar. Die vorhandenen Unterschiede in den Differenzspektren konnten aufgrund der unterschiedlichen Aminosäuren in den beiden Reaktionszentren erklärt werden. <br>Mit Hilfe der lichtinduzierten FTIR-Differenzspektroskopie konnte im Rahmen dieser Arbeit gezeigt werden, daß eine Deletion des Antennenkomplexes LH I in photosynthetischen Membranen aus Rvu. sulfidophilum keinen Einfluß auf die Struktur und Funktion des Reaktionszentrum hat. <br>Schließlich wurden mit Hilfe von Ligand-Docking Rechnungen die Bindungsgeometrien und Freien Standardbindungsenthalpien einer Vielzahl von Chinonderivaten in der QB-Bindungstasche des Reaktionszentrums aus Rba. sphaeroides untersucht. Die Ergebnisse der Rechnungen zeigten, daß neben dem natürlichen Liganden Ubichinon-10 eine große Anzahl von substituierten und unsubstituierten Benzo- und Naphthochinonen in der Lage sind, an die Bindungsposition von QB im Reaktionszentrum zu binden. Damit ist die Grundlage für weitere Untersuchungen der Reaktionen der verschiedenen Chinone in dieser Bindungstasche gelegt.

Author dc:creator

• Kohler, Simon

Contributors dc:contributor

• Labahn, Andreas

• ftir
• spectroscopy
• photosynthetic
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