In vitro-Untersuchungen zum Sekretionsmechanismus der beta-Lactamase in Escherichia coli
type: CreativeWork
description: Das gramnegative Bakterium Escherichia coli besitzt vier verschiedene Zellkompartimente: das Cytoplasma, die Cytoplasmamembran (Innenmembran), den periplasmatischen Raum sowie die Außenmembran. Für die Zielsteuerung (Targeting) ungefalteter Proteine an die Innenmembran und ihren anschließenden Transport in die verschiedenen Kompartimente sind unterschiedliche Transportwege beschrieben. 1. Sekretorische Proteine werden während ihrer Synthese am Ribosom von Trigger Factor erkannt. Anschließend sind SecA und SecB für die posttranslationale Zielsteuerung an die Innenmembran verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon erfolgt in Abhängigkeit von SecA. 2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln die kotranslationale Zielsteuerung und Integration polytoper Innenmembranproteine an bzw. in das SecYEG-Translokon. Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. Auch bei sekretorischen Proteinen gibt es Ausnahmen. In dieser Arbeit wurde mit der beta-Lactamase ein sekretorisches Protein untersucht, das nicht auf SecB als exportspezifisches Chaperon angewiesen ist und somit keinem dieser Transportwege eindeutig zugewiesen werden kann. Zu Beginn dieser Arbeit war der Transportmechanismus der beta-Lactamase nicht bekannt. Diskutiert wurde, ob, bei einem sekretorischen, SecB-unabhängigen Protein wie der beta-Lactamase, SRP die Zielsteuerung an das SecYEG-Translokon vermitteln kann. Da die beta-Lactamase eine stark hydrophobe Signalsequenz besitzt, die eine SRP-Bindung begünstigt, wurde eine Interaktion zwischen SRP und dem Protein als wahrscheinlich angenommen. Darüber hinaus klassifizieren eine Reihe von in vivo-Daten die beta-Lactamase als sekretorisches, SRP-abhängiges Protein. In dieser Arbeit konnte unter Verwendung ein…
abstract: Das gramnegative Bakterium Escherichia coli besitzt vier verschiedene Zellkompartimente: das Cytoplasma, die Cytoplasmamembran (Innenmembran), den periplasmatischen Raum sowie die Außenmembran. Für die Zielsteuerung (Targeting) ungefalteter Proteine an die Innenmembran und ihren anschließenden Transport in die verschiedenen Kompartimente sind unterschiedliche Transportwege beschrieben. 1. Sekretorische Proteine werden während ihrer Synthese am Ribosom von Trigger Factor erkannt. Anschließend sind SecA und SecB für die posttranslationale Zielsteuerung an die Innenmembran verantwortlich. Die nachfolgende Translokation der Proteine durch das SecYEG-Translokon erfolgt in Abhängigkeit von SecA. 2. Das bakterielle signal recognition particle (SRP) und sein Rezeptor FtsY vermitteln die kotranslationale Zielsteuerung und Integration polytoper Innenmembranproteine an bzw. in das SecYEG-Translokon. Nicht alle Innenmembranproteine sind jedoch ausschließlich auf SRP angewiesen. So ist die Integration polytoper Innenmembranproteine mit großen periplasmatischen Domänen von einer Kooperation zwischen SRP und SecA abhängig. Auch bei sekretorischen Proteinen gibt es Ausnahmen. In dieser Arbeit wurde mit der beta-Lactamase ein sekretorisches Protein untersucht, das nicht auf SecB als exportspezifisches Chaperon angewiesen ist und somit keinem dieser Transportwege eindeutig zugewiesen werden kann. Zu Beginn dieser Arbeit war der Transportmechanismus der beta-Lactamase nicht bekannt. Diskutiert wurde, ob, bei einem sekretorischen, SecB-unabhängigen Protein wie der beta-Lactamase, SRP die Zielsteuerung an das SecYEG-Translokon vermitteln kann. Da die beta-Lactamase eine stark hydrophobe Signalsequenz besitzt, die eine SRP-Bindung begünstigt, wurde eine Interaktion zwischen SRP und dem Protein als wahrscheinlich angenommen. Darüber hinaus klassifizieren eine Reihe von in vivo-Daten die beta-Lactamase als sekretorisches, SRP-abhängiges Protein. In dieser Arbeit konnte unter Verwendung ein…
author: Beha, Daniel
keywords: SecA, SecB, naszierende Ketten, SecYEG-Translokon, Signalsequenz, nascent chains, crosslinks, immunoprecipitation, targeting, signal sequence
date modified: 2026-07-24T02:22:16Z
provider: University of Freiburg
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: University of Freiburg