Bases Estructurales de la Psicrofilicidad: Predicción e Ingeniería de una Endoglucanasa
type: CreativeWork
description: Gran variedad de procesos industriales basados en reacciones catalizadas químicamente han sido reemplazados durante las últimas décadas por procesos biotecnológicos que involucran enzimas. En particular, el uso de enzimas criofílicas, cuya actividad se mantiene alta a bajas temperaturas, supone considerables ahorros de energía y recursos. Diversos factores y variables han sido asociados a la adaptación de enzimas a bajas temperaturas. Entre estos, la flexibilidad aparece como uno de los más aceptados. En efecto, la movilidad de las proteínas, especialmente en la vecindad del sitio activo, es esencial para la catálisis, y a bajas temperaturas, ésta se ve comprometida. Con el fin de detectar aspectos estructurales vinculados al proceso de adaptación mencionado en celulasas pertenecientes a la familia 5 de las glicósido-hidrolasas, se realizó una serie de estudios comparativos entre estructuras homólogas mesofílicas y psicrofílicas. El análisis se centró en parámetros asociados con la dinámica del edificio molecular, como las interacciones electrostáticas (puentes de hidrógeno y puentes salinos), la compactación estructural y las fluctuaciones atómicas, calculadas mediante análisis de modos normales. La celulasa Cel5A de Bacillus agaradhaerens se usó como modelo experimental y sus propiedades catalíticas fueron evaluadas. La catálisis en Cel5A es favorecida por un factor entrópico, que contraresta el efecto negativo de su alta energía de activación (Ea), mientras que en las otras celulasas homólogas estudiadas, Cel5 de Erwinia chrysanthemi (mesofílica) y Cel5G de Pseudoalteromonas haloplanktis (psicrofílica), la actividad es impulsada entálpicamente. Estos resultados fueron interpretados en términos estructurales. Se identificó 5 residuos potencialmente vinculados con el patrón de actividad catalítica exhibido por Cel5A, tres de éstos situados en la vecindad del sitio activo y los otros dos en un sitio de unión a calcio. Mediante mutagénesis sitio-dirigida se modificó …
abstract: Gran variedad de procesos industriales basados en reacciones catalizadas químicamente han sido reemplazados durante las últimas décadas por procesos biotecnológicos que involucran enzimas. En particular, el uso de enzimas criofílicas, cuya actividad se mantiene alta a bajas temperaturas, supone considerables ahorros de energía y recursos. Diversos factores y variables han sido asociados a la adaptación de enzimas a bajas temperaturas. Entre estos, la flexibilidad aparece como uno de los más aceptados. En efecto, la movilidad de las proteínas, especialmente en la vecindad del sitio activo, es esencial para la catálisis, y a bajas temperaturas, ésta se ve comprometida. Con el fin de detectar aspectos estructurales vinculados al proceso de adaptación mencionado en celulasas pertenecientes a la familia 5 de las glicósido-hidrolasas, se realizó una serie de estudios comparativos entre estructuras homólogas mesofílicas y psicrofílicas. El análisis se centró en parámetros asociados con la dinámica del edificio molecular, como las interacciones electrostáticas (puentes de hidrógeno y puentes salinos), la compactación estructural y las fluctuaciones atómicas, calculadas mediante análisis de modos normales. La celulasa Cel5A de Bacillus agaradhaerens se usó como modelo experimental y sus propiedades catalíticas fueron evaluadas. La catálisis en Cel5A es favorecida por un factor entrópico, que contraresta el efecto negativo de su alta energía de activación (Ea), mientras que en las otras celulasas homólogas estudiadas, Cel5 de Erwinia chrysanthemi (mesofílica) y Cel5G de Pseudoalteromonas haloplanktis (psicrofílica), la actividad es impulsada entálpicamente. Estos resultados fueron interpretados en términos estructurales. Se identificó 5 residuos potencialmente vinculados con el patrón de actividad catalítica exhibido por Cel5A, tres de éstos situados en la vecindad del sitio activo y los otros dos en un sitio de unión a calcio. Mediante mutagénesis sitio-dirigida se modificó …
author: Saavedra Salinas, Juan Matias
language: es
keywords: Química
license: http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/cl/
date published: 2011
date modified: 2026-07-27T19:09:50Z
provider: Universidad de Chile
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Universidad de Chile