{"id":{"repo_id":"brazil-ufpe","oai_identifier":"oai:repositorio.ufpe.br:123456789/39309"},"canonical_url":"https://search.dev.ndltd.org/etd/brazil-ufpe/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/39309","repository":{"repo_id":"brazil-ufpe","name":"Brazil UFPE","base_url":"https://repositorio.ufpe.br/oai/request"},"display":{"title":"Identificação e caracterização estrutural de proteínas com domínio lectina em fungos patogênicos em uma ánalise in silico","abstract":"Lectinas são proteínas ubíquas de origem não imune que compõem um grupo específico dentro da classe de adesinas, proteínas envolvidas em muitos processos essenciais de reconhecimento celular e molecular. As lectinas diferem das demais proteínas pela capacidade de ligar-se reversivelmente a células, glicolipídios e glicoconjugados sem modificar suas estruturas. Lectinas vegetais e animais têm sido alvo de muitas investigações científicas devido às suas inúmeras aplicações biotecnológicas como agentes anticâncer, imunomodulador, mitogênico, antioxidante e antiviral. No entanto, lectinas fúngicas ainda são pouco caracterizadas e pouco se sabe sobre sua história evolutiva e seu papel nos processos de desenvolvimento de infecções fúngicas humanas. Entender como ocorre o processo de patogenicidade em fungos é importante para uma maior compreensão de sua interação com o hospedeiro bem como para o desenvolvimento de novas drogas antifúngicas. O fornecimento de sequências completas de genomas de fungos patogênicos possibilita a caracterização e exploração de dados in silico para prever estruturas e funções de proteínas de diversas espécies. Com o objetivo de identificar e caracterizar estruturalmente domínios lectina conservados nos fungos patogênicos Candida albicans, Cryptococcus neoformans e Aspergillus fumigatus, sequências sonda de 8 famílias proteicas (L-type, R-type, P-type, EPA, PWP, C-type, CBM, FLO) foram alinhadas via tBLASTn contra os genomas de interesse depositado no NCBI. 58 sequências tiveram seus domínios conservados confirmados com o auxílio do CD-search e foram submetidas à predição do ponto isoelétrico (pI) e peso molecular utilizando o JVirGel 2.0, e a localização subcelular através do Cell-PLoc 2.0. As análises de domínio e fenética realizadas com o programa MEGA7, confirmaram o agrupamento das sequências de acordo com a distribuição dos motivos proteicos gerados pelo MEME, sugerindo que as proteínas hipotéticas (PHs) desempenhem funções semelhantes ao grupo lectínico com sequências similares. Três sequências (2180 / 6800 / CLECT) de Aspergillus fumigatus tiveram sua análise de expressão transcricional confirmadas por qPCR, e o modelo estrutural da sequência 2180 foi gerado com ajuda do programa Modeller 9.23. A análise estereoquímica dos aminoácidos permitiu selecionar um modelo com ≥90% dos aminoácidos em posições favoráveis. Após a simulação de dinâmica, a estrutura teórica da AfLtype1 permaneceu com seu núcleo conservado apresentando homologia com uma lectina animal vesicular integral de 36 kDa (VIP36), que atua no transporte de glicoproteínas entre o Golgi e o retículo endoplasmático além de regular a fagocitose em macrófagos. Este é o primeiro estudo de identificação e caracterização estrutural de lectinas nos fungos patogênicos de importância médica analisados, e o conhecimento adquirido poderá contribuir para a tão necessária elucidação do processo molecular de patogenicidade destes fungos e suas interações com o hospedeiro humano.","abstract_html":"Lectinas são proteínas ubíquas de origem não imune que compõem um grupo específico dentro da classe de adesinas, proteínas envolvidas em muitos processos essenciais de reconhecimento celular e molecular. As lectinas diferem das demais proteínas pela capacidade de ligar-se reversivelmente a células, glicolipídios e glicoconjugados sem modificar suas estruturas. Lectinas vegetais e animais têm sido alvo de muitas investigações científicas devido às suas inúmeras aplicações biotecnológicas como agentes anticâncer, imunomodulador, mitogênico, antioxidante e antiviral. 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