Untersuchung der Dynamik von Mitochondrien mit licht- und elektronenmikroskopischen Methoden
type: CreativeWork
description: Mitochondrien sind hochdynamische Organellen, die in vielen verschiedenen Zelltypen regelmäßig miteinander fusionieren und geteilt werden. Die Bäckerhefe S. cerevisiae ist ein idealer Modellorganismus, welcher sehr gut für die Untersuchung der mitochondrialen Dynamik geeignet ist. Durch die Verwendung moderner licht- und elektronenmikroskopischer Methoden wurden in dieser Arbeit verschiedene Aspekte der mitochondrialen Dynamik in S. cerevisiae untersucht. Nach Herstellung einer Sammlung verschiedener mitochondrialer Markerplasmide konnte mit Hilfe des photokonvertierbaren Fluoreszenzproteins Dendra2 ein Assay etabliert werden, der es ermöglicht, die Dynamik individueller Mitochondrien innerhalb einer Zelle spezifisch zu verfolgen. Das Dynamin-verwandte Protein Dnm1 ist in S. cerevisiae die Schlüsselkomponente der mitochondrialen Teilung. Es ist jedoch nicht bekannt, ob Dnm1 ausschließlich die Teilung der mitochondrialen Außenmembran vermittelt oder es ebenfalls für die Teilung der mitochondrialen Innenmembran verantwortlich ist. Proteine, welche die Teilung der mitochondrialen Innenmembran vermitteln, sind bisher unbekannt. In dieser Arbeit wurde untersucht, ob Dnm1 möglicherweise an der Teilung der mitochondrialen Innenmembran beteiligt ist. In Kombination mit fluoreszenzmarkierten Dnm1-Varianten konnte mittels Photokonversionsassay gezeigt werden, dass an den Assemblierungspunkten von Dnm1 und Dnm1G185S eine Diskontinuität innerhalb der mitochondrialen Matrix vorhanden ist. Bei ultrastrukturellen Analysen möglicher Dnm1-Bindestellen wurden gegenüberliegende Cristae oder getrennte Innenmembranen an Einschnürungen der mitochondrialen Außenmembran beobachtet. Diese Beobachtungen sind Hinweise für einen koordinierten Ablauf bei der Teilung von mitochondrialer Innen- und Außenmembran. In einem weiteren Teil dieser Arbeit wurde die Num1-vermittelte Verankerung der Mitochondrien untersucht. Num1 ist ein 313 kDa großes, kortikales Protein, welches eine wichtige Rolle bei …
abstract: Mitochondrien sind hochdynamische Organellen, die in vielen verschiedenen Zelltypen regelmäßig miteinander fusionieren und geteilt werden. Die Bäckerhefe S. cerevisiae ist ein idealer Modellorganismus, welcher sehr gut für die Untersuchung der mitochondrialen Dynamik geeignet ist. Durch die Verwendung moderner licht- und elektronenmikroskopischer Methoden wurden in dieser Arbeit verschiedene Aspekte der mitochondrialen Dynamik in S. cerevisiae untersucht. Nach Herstellung einer Sammlung verschiedener mitochondrialer Markerplasmide konnte mit Hilfe des photokonvertierbaren Fluoreszenzproteins Dendra2 ein Assay etabliert werden, der es ermöglicht, die Dynamik individueller Mitochondrien innerhalb einer Zelle spezifisch zu verfolgen. Das Dynamin-verwandte Protein Dnm1 ist in S. cerevisiae die Schlüsselkomponente der mitochondrialen Teilung. Es ist jedoch nicht bekannt, ob Dnm1 ausschließlich die Teilung der mitochondrialen Außenmembran vermittelt oder es ebenfalls für die Teilung der mitochondrialen Innenmembran verantwortlich ist. Proteine, welche die Teilung der mitochondrialen Innenmembran vermitteln, sind bisher unbekannt. In dieser Arbeit wurde untersucht, ob Dnm1 möglicherweise an der Teilung der mitochondrialen Innenmembran beteiligt ist. In Kombination mit fluoreszenzmarkierten Dnm1-Varianten konnte mittels Photokonversionsassay gezeigt werden, dass an den Assemblierungspunkten von Dnm1 und Dnm1G185S eine Diskontinuität innerhalb der mitochondrialen Matrix vorhanden ist. Bei ultrastrukturellen Analysen möglicher Dnm1-Bindestellen wurden gegenüberliegende Cristae oder getrennte Innenmembranen an Einschnürungen der mitochondrialen Außenmembran beobachtet. Diese Beobachtungen sind Hinweise für einen koordinierten Ablauf bei der Teilung von mitochondrialer Innen- und Außenmembran. In einem weiteren Teil dieser Arbeit wurde die Num1-vermittelte Verankerung der Mitochondrien untersucht. Num1 ist ein 313 kDa großes, kortikales Protein, welches eine wichtige Rolle bei …
author: Scholz, Dirk
date published: 2014-12-12
date modified: 2026-07-27T18:49:40Z
provider: Universität Bayreuth
publisher: Networked Digital Library of Theses and Dissertations
type: WebPage
source organization: Universität Bayreuth