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Results
Showing 1 to 11 of 11 for “"Spleißosom"”.
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Electron microscopic localization of tagged proteins in the yeast S. cerevisiae spliceosomal U4/U6.U5 trisnRNP
… wird von einer makromolekularen Maschine, dem Spleißosom katalysiert. Das Spleißosom wird schrittweise aus den kleinen nukleären Ribonukleoprotein-Partikeln, den sogenannten U1, U2, U5 und U4/U6 snRNPs sowie zahlreichen nicht-snRNP Spleißfaktoren assembliert. Die snRNPs bestehen aus einem …
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Investigation of the higher order structure of the spliceosomal RNA network
… molekulare Maschine der Spleißkatalyse ist das Spleißosom. Das korrekte Erkennen und Paaren zusammengehörender 5'- und 3"- Spleißstellen einer prä-mRNA sind kritische Schritte während der frühen Spleißosom-Assemblierung. Über die räumliche Anordnung der beteiligten U1 und U2 snRNPs in frühen …
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Kristallstrukturanalyse des spleißosomalen DEAD-Box Proteins hPrp28
… hPrp28 ist Bestandteil des U5 snRNP des humanen Spleißosoms. Es ist notwendig für die Integration des U4/U6.U5 tri-snRNP in diesen makromolekularen Komplex und die anschließend stattfindende Konformationsänderung, die zum aktiven Spleißosom und zur ersten Transester-Reaktion führt. Vermutlich …
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Functional and structural investigation of spliceosomal snRNPs
… bestehenden Protein-RNA-Enzym, dem Spleißosom, katalysiert. Das Spleißosom lagert sich schrittweise an hochkonservierten Sequenzen des pre-mRNA-Substrats zusammen und wird aus mehreren kleinen Ribonukleoproteinpartikeln (engl. snRNPs) und nicht-snRNP-Proteinen gebildet. In Hefen und …
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Biochemische und zellbiologische Untersuchungen zur Rolle der Cajal Bodies bei der Zusammenlagerung spleißosomaler UsnRNP Partikel
Einen zentralen Bestandteil des Spleißosoms, welches das eukaryontische Prä-mRNA Spleißen katalysiert, stellt das [U4/U6.U5] tri-snRNP-Partikel dar, das durch die Zusammenlagerung des U4/U6 di-snRNP mit dem U5 snRNP-Monopartikel entsteht und als vorassemblierter Komplex in das Spleißosom integriert …
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Structural and functional characterization of proteins involved in the biogenesis of spliceosomal U snRNPs
… einen großen Ribonukleoprotein-Komplex, das Spleißosom, entfernt. Das Spleißosom besteht hauptsächlich aus den so genannten uridin-reichen kleinen nukleären Ribonukleoproteinpartikeln (engl.: uridyl-rich small nuclear ribonucleoprotein particles, UsnRNPs). Die Biogenese der UsnRNPs schließt …
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Expression, Charakterisierung und Kristallisation der spleißosomalen Proteine SMNrp, U4/U6-60k und U4/U6-90k
… und SMNrp sind an der Assemblierung des humanen Spleißosoms beteiligt. Es wird vorgeschlagen, dass die Rekrutierung des U4/U6*U5-snRNP-Komplexes zum prä-Spleißosom durch die Bindung des SMNrp an 90k erleichtert wird. Zur Kristallisation wurden die humanen Proteine 60k, SMNrp, 90k und die …
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Elektronenmikroskopische 3D Strukturbestimmung des Spleißosoms
Um die Konformationsänderungen des Spleißosoms bei der Ausbildung des katalytischen Zentrums aufzuklären, sind detaillierte dreidimensionale Strukturen notwendig. Die 3D Struktur des Spleißosoms hilft zu verstehen, wie die eukaryotische Genexpression auf der Ebene der RNA reguliert wird. Das …
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Purification and crystallization of spliceosomal snRNPs
… durch einen Ribonukleoproteinkomplex, das Spleißosom, entfernt. Die Hauptkomponenten des Spleißosoms sind die Ribonukleoproteinpartikel (snRNPs) U1, U2, U4, U5 und U6. Neben der U1 small nuclear RNA (snRNA) enthält das U1 snRNP drei partikel-spezifische Proteine, U1-A, U1-70k und U1-C. Des …
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Crystal structure of a human U5 snRNP specific binary complex and crystal structure of a histone deacetylase-like bacterial amidohydrolase
… der Proteine U5-52K und U5-15K innerhalb der spleißosomalen U5 snRNPs. Anhand der Struktur konnten neue Wechselwirkungsbereiche identifiziert werden, da weder Polyprolin-Bindungsstelle der GYF-Domäne noch die allgemeine Liganden-Bindungsstelle der Thioredoxin ähnlichen Proteine, zu denen …
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Crystallographic studies on a cold adapted subtilase and proteins involved in mRNA processing
Die Kristallstruktur einer Subtilisin-ähnlichen Serin-Proteinase des psychrotrophen marinen Bakteriums, Vibrio sp. PA-44, wurde durch molekularen Ersatz bei 1,84 Å Auflösung aufgeklärt. Damit konnte zum ersten Mal die Struktur einer kälteadaptiven Subtilase aufgeklärt werden. Dies macht es möglich, …